Titre :	Purification et caractérisation des lectines à partir des champignons : Lactarius deliciosus, Laetiporus sulphureus avec des tests biologiques.
Type de document :	texte imprimé
Auteurs :	Mohammed Esseddik Toumi, Auteur ; Youcef Necib, Directeur de thèse
Mention d'édition :	22-sept-21
Editeur :	جامعة الإخوة منتوري قسنطينة
Année de publication :	2021
Importance :	123 f.
Format :	30 cm.
Note générale :	Doctorat 3éme CYCLE LMD. 1 copies imprimées disponibles
Langues :	Français (fre)
Catégories :	Français - Anglais Biologie
Tags :	Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire: Biochimie Appliquée  lectine  Lactarius deliciosus  agglutination  affinité  spécifique  clairance  activité  phagocytaire  Laetiporus sulphureus, MALDI-TOF/TOF, activité cytotoxique  Lactarius Deliciosus  Lectine  خاصية الارتباط  جاذبية  تصريح  نشاط بلعمي MALDI-TOF /TOF  Laetiporus Sulphureus  نشاط سمي خلاوي
Index. décimale :	570 Sciences de la vie. Biologie
Résumé :	In this study, two fungal lectins having a lactose affinity have been purified and characterized from Lactarius deliciosus strain TME25 and Laetiporus sulphureus strain TME43 (called LDL and PSLec respectively) by different chromatographic techniques and its biological potentials were evaluated. The characterization of LDL showed that it is a heterodimeric haemagglutinin (18 and 19 kDa molecular weight for each unit), specific for galactose and methyl-α-d-galactopyranoside; affinity for lactose, fetuin and Mucin. LDL induces agglutination (ha) at temperatures below 70 ° C, and in optimal pH equal to 7. The immunomodulation assay (carbon clearance test) by LDL in vivo showed a highly significant effect of phagocyte activity of mice reticulo-endothelial system at p <0.0001. The PSLec was characterized by a homotetrameric structure of 35,904 kDa of each subunits determined by LC-MS/MS-MALDI. It is a metallodependent lectin, stable at alkali pH. In addition, the proteomic study of the mask of these peptides fragmented by the trypsin and MALDI-TOF/TOF showed us that PSLec has an identity score of 43 with the Autophagy-related protein 16 from Meyerozyma guilliermondii (ATCC strain 6260 / CBS 566 / DSM 6381 / JCM 1539 / NBRC 10279 / NRRL Y -324) (Expasy Id: ATG16_PICGU). The antimtimoral preliminary assay MTT revealed that PSLec is a cytotoxic lectin.
Note de contenu :	Annexes.
Diplôme :	Doctorat
En ligne :	../theses/biologie/TOU7799.pdf
Format de la ressource électronique :	pdf
Permalink :	index.php?lvl=notice_display&id=11631

Purification et caractérisation des lectines à partir des champignons : Lactarius deliciosus, Laetiporus sulphureus avec des tests biologiques. [texte imprimé] / Mohammed Esseddik Toumi, Auteur ; Youcef Necib, Directeur de thèse  . -  22-sept-21 . - جامعة الإخوة منتوري قسنطينة, 2021 . - 123 f. ; 30 cm.
Doctorat 3éme CYCLE LMD.
1 copies imprimées disponibles

Langues : Français (fre)

Catégories :	Français - Anglais Biologie
Tags :	Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire: Biochimie Appliquée  lectine  Lactarius deliciosus  agglutination  affinité  spécifique  clairance  activité  phagocytaire  Laetiporus sulphureus, MALDI-TOF/TOF, activité cytotoxique  Lactarius Deliciosus  Lectine  خاصية الارتباط  جاذبية  تصريح  نشاط بلعمي MALDI-TOF /TOF  Laetiporus Sulphureus  نشاط سمي خلاوي
Index. décimale :	570 Sciences de la vie. Biologie
Résumé :	In this study, two fungal lectins having a lactose affinity have been purified and characterized from Lactarius deliciosus strain TME25 and Laetiporus sulphureus strain TME43 (called LDL and PSLec respectively) by different chromatographic techniques and its biological potentials were evaluated. The characterization of LDL showed that it is a heterodimeric haemagglutinin (18 and 19 kDa molecular weight for each unit), specific for galactose and methyl-α-d-galactopyranoside; affinity for lactose, fetuin and Mucin. LDL induces agglutination (ha) at temperatures below 70 ° C, and in optimal pH equal to 7. The immunomodulation assay (carbon clearance test) by LDL in vivo showed a highly significant effect of phagocyte activity of mice reticulo-endothelial system at p <0.0001. The PSLec was characterized by a homotetrameric structure of 35,904 kDa of each subunits determined by LC-MS/MS-MALDI. It is a metallodependent lectin, stable at alkali pH. In addition, the proteomic study of the mask of these peptides fragmented by the trypsin and MALDI-TOF/TOF showed us that PSLec has an identity score of 43 with the Autophagy-related protein 16 from Meyerozyma guilliermondii (ATCC strain 6260 / CBS 566 / DSM 6381 / JCM 1539 / NBRC 10279 / NRRL Y -324) (Expasy Id: ATG16_PICGU). The antimtimoral preliminary assay MTT revealed that PSLec is a cytotoxic lectin.
Note de contenu :	Annexes.
Diplôme :	Doctorat
En ligne :	../theses/biologie/TOU7799.pdf
Format de la ressource électronique :	pdf
Permalink :	index.php?lvl=notice_display&id=11631