Aspects génétiques en relation avec le métabolisme du maltose chez les bactéries à Gram+ / Abdelhamid Mokhtari  

Public ISBD Titre : Aspects génétiques en relation avec le métabolisme du maltose chez les bactéries à Gram+ : Bacillus subtilis et Enterococcus faecalis Type de document : texte imprimé Auteurs : Abdelhamid Mokhtari, Auteur ; Aicha Mechakra (Née Maza), Directeur de thèse ; J Deutscher, Directeur de thèse Editeur : جامعة الإخوة منتوري قسنطينة Année de publication : 2014 Importance : 102 f. Format : 30 cm. Note générale : 2 copies imprimées disponibles Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais Biologie Tags : Enterococcus faecalis  système phosphotransferase  Maltose-6'-phosphate phosphatase  Maltose phosphorylase  phosphotransferase systeme Index. décimale : 570 Sciences de la vie. Biologie Résumé : Similar to Bacillus subtilis, Enterococcus faecalis transports and phosphorylates maltose via a phosphoenolpyruvate (PEP) : maltose phosphotransferasesystem (PTS). The maltose-specific PTS permease is encoded by the malT gene. However, E. faecalis lacks a malA gene encoding a 6-phospho-α-glucosidase, which in B. subtilis hydrolyses maltose 6-P into glucose and glucose 6-P. Instead, an operon encoding a maltose phosphorylase (MalP), a phosphoglucomutaseand a mutarotase starts upstream from malT. MalP was suggested to split maltose 6-P into glucose1-P and glucose 6-P. However, purified MalP phosphorolyses maltose but not maltose 6-P. We discovered that the gene downstream from malT encodes a novel enzyme (MapP) that dephosphorylates maltose 6-P formed by the PTS. The resulting intracellular maltose is cleaved by MalP into glucose and glucose 1-P. Slow uptake of maltose probably via a maltodextrin ABC transporter allows poor growth for the mapP but not the malP mutant. Synthesis of MapP in a B. subtilis mutant accumulating maltose 6-P restored growth on maltose. MapP catalyses the dephosphorylation of intracellular maltose 6-P, and the resulting maltose is converted by the B. subtilis maltose phosphorylase into glucose and glucose 1-P. MapP therefore connects PTS-mediated maltose uptake to maltose phosphorylase-catalysed metabolism. Dephosphorylation assays with a wide variety of phosphosubstrates revealed that MapP preferably dephosphorylates disaccharides containing an O-aglycosyl linkage. Diplôme : Doctorat en sciences En ligne : ../theses/biologie/MOK6924.pdf Format de la ressource électronique : pdf Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=10276 Aspects génétiques en relation avec le métabolisme du maltose chez les bactéries à Gram+ : Bacillus subtilis et Enterococcus faecalis [texte imprimé] / Abdelhamid Mokhtari, Auteur ; Aicha Mechakra (Née Maza), Directeur de thèse ; J Deutscher, Directeur de thèse . - جامعة الإخوة منتوري قسنطينة, 2014 . - 102 f. ; 30 cm. 2 copies imprimées disponibles Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais Biologie Tags : Enterococcus faecalis  système phosphotransferase  Maltose-6'-phosphate phosphatase  Maltose phosphorylase  phosphotransferase systeme Index. décimale : 570 Sciences de la vie. Biologie Résumé : Similar to Bacillus subtilis, Enterococcus faecalis transports and phosphorylates maltose via a phosphoenolpyruvate (PEP) : maltose phosphotransferasesystem (PTS). The maltose-specific PTS permease is encoded by the malT gene. However, E. faecalis lacks a malA gene encoding a 6-phospho-α-glucosidase, which in B. subtilis hydrolyses maltose 6-P into glucose and glucose 6-P. Instead, an operon encoding a maltose phosphorylase (MalP), a phosphoglucomutaseand a mutarotase starts upstream from malT. MalP was suggested to split maltose 6-P into glucose1-P and glucose 6-P. However, purified MalP phosphorolyses maltose but not maltose 6-P. We discovered that the gene downstream from malT encodes a novel enzyme (MapP) that dephosphorylates maltose 6-P formed by the PTS. The resulting intracellular maltose is cleaved by MalP into glucose and glucose 1-P. Slow uptake of maltose probably via a maltodextrin ABC transporter allows poor growth for the mapP but not the malP mutant. Synthesis of MapP in a B. subtilis mutant accumulating maltose 6-P restored growth on maltose. MapP catalyses the dephosphorylation of intracellular maltose 6-P, and the resulting maltose is converted by the B. subtilis maltose phosphorylase into glucose and glucose 1-P. MapP therefore connects PTS-mediated maltose uptake to maltose phosphorylase-catalysed metabolism. Dephosphorylation assays with a wide variety of phosphosubstrates revealed that MapP preferably dephosphorylates disaccharides containing an O-aglycosyl linkage. Diplôme : Doctorat en sciences En ligne : ../theses/biologie/MOK6924.pdf Format de la ressource électronique : pdf Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=10276

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MOK/6924	MOK/6924	Thèse	Bibliothèque principale	Thèses	Disponible

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