Purification et caractérisation d’une protéase acideissue d’une plante médicinale Acanthium onopordum / Amina Semmame 

Public ISBD Titre : Purification et caractérisation d’une protéase acideissue d’une plante médicinale Acanthium onopordum Type de document : texte imprimé Auteurs : Amina Semmame, Auteur ; Hadjer Hamma, Auteur ; M Benkahoul, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2012 Importance : 54 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Microbiologie Tags : Acanthium onopordum  Aspartyl protéases  purification  caractérisation de l’enzyme  activité protéolytique  Biochimie et Microbiologie. Index. décimale : 720 Microbiologie Résumé : La protéase étudiée est une protéase acide d’origine végétale extraite à partir des fleurs du chardon d’Acanthe sauvage ou Acanthium onopordum. L’extrait brut est obtenu par broyage sous azote liquide, ensuite l’enzyme est purifiée en trois étapes : précipitation fractionnée par le sulfate d’ammonium (NH4)2SO4 suivie d’une dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G- 100. Cette dernière à permis de séparer trois fractions avec des activités protéolytiques différentes dont la deuxième est majeure. Le rendement en activité récupérée après la précipitation et la dialyse est de 80.98% avec un degré de purification de 3.40. La chromatographie donne une fraction active avec un rendement de 29.78% et un degré de purification de 26.65%. Les caractéristiques de la protéase partiellement purifiée montrent qu’il s’agit bien d’une Aspartyl protéase (inhibition par la Pepstatine-A). Son pH optimal est de 4 et sa température optimale est 40 C° et elle possède un temps de demi-vie de 18 minutes et 24 secondes à 60 C°. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6258 Purification et caractérisation d’une protéase acideissue d’une plante médicinale Acanthium onopordum [texte imprimé] / Amina Semmame, Auteur ; Hadjer Hamma, Auteur ; M Benkahoul, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2012 . - 54 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Microbiologie Tags : Acanthium onopordum  Aspartyl protéases  purification  caractérisation de l’enzyme  activité protéolytique  Biochimie et Microbiologie. Index. décimale : 720 Microbiologie Résumé : La protéase étudiée est une protéase acide d’origine végétale extraite à partir des fleurs du chardon d’Acanthe sauvage ou Acanthium onopordum. L’extrait brut est obtenu par broyage sous azote liquide, ensuite l’enzyme est purifiée en trois étapes : précipitation fractionnée par le sulfate d’ammonium (NH4)2SO4 suivie d’une dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G- 100. Cette dernière à permis de séparer trois fractions avec des activités protéolytiques différentes dont la deuxième est majeure. Le rendement en activité récupérée après la précipitation et la dialyse est de 80.98% avec un degré de purification de 3.40. La chromatographie donne une fraction active avec un rendement de 29.78% et un degré de purification de 26.65%. Les caractéristiques de la protéase partiellement purifiée montrent qu’il s’agit bien d’une Aspartyl protéase (inhibition par la Pepstatine-A). Son pH optimal est de 4 et sa température optimale est 40 C° et elle possède un temps de demi-vie de 18 minutes et 24 secondes à 60 C°. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6258

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
MSBIO120002	MSBIO120002	Document électronique	Bibliothèque principale	Mémoires	Disponible

Documents numériques

texte intégre Adobe Acrobat PDF

---

1 (1 - 1 / 1)