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Titre : |
Purification et caractérisation d’une protéase acideissue d’une plante médicinale Acanthium onopordum |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Amina Semmame, Auteur ; Hadjer Hamma, Auteur ; M Benkahoul, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2012 |
Importance : |
54 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible en BUC. |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Acanthium onopordum Aspartyl protéases purification caractérisation de l’enzyme activité protéolytique Biochimie et Microbiologie. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
La protéase étudiée est une protéase acide d’origine végétale extraite à partir des
fleurs du chardon d’Acanthe sauvage ou Acanthium onopordum. L’extrait brut
est obtenu par broyage sous azote liquide, ensuite l’enzyme est purifiée en trois
étapes : précipitation fractionnée par le sulfate d’ammonium (NH4)2SO4 suivie
d’une dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G-
100. Cette dernière à permis de séparer trois fractions avec des activités
protéolytiques différentes dont la deuxième est majeure. Le rendement en
activité récupérée après la précipitation et la dialyse est de 80.98% avec un
degré de purification de 3.40. La chromatographie donne une fraction active
avec un rendement de 29.78% et un degré de purification de 26.65%. Les
caractéristiques de la protéase partiellement purifiée montrent qu’il s’agit bien
d’une Aspartyl protéase (inhibition par la Pepstatine-A). Son pH optimal est de
4 et sa température optimale est 40 C° et elle possède un temps de demi-vie de
18 minutes et 24 secondes à 60 C°. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6258 |
Purification et caractérisation d’une protéase acideissue d’une plante médicinale Acanthium onopordum [texte imprimé] / Amina Semmame, Auteur ; Hadjer Hamma, Auteur ; M Benkahoul, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2012 . - 54 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Acanthium onopordum Aspartyl protéases purification caractérisation de l’enzyme activité protéolytique Biochimie et Microbiologie. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
La protéase étudiée est une protéase acide d’origine végétale extraite à partir des
fleurs du chardon d’Acanthe sauvage ou Acanthium onopordum. L’extrait brut
est obtenu par broyage sous azote liquide, ensuite l’enzyme est purifiée en trois
étapes : précipitation fractionnée par le sulfate d’ammonium (NH4)2SO4 suivie
d’une dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G-
100. Cette dernière à permis de séparer trois fractions avec des activités
protéolytiques différentes dont la deuxième est majeure. Le rendement en
activité récupérée après la précipitation et la dialyse est de 80.98% avec un
degré de purification de 3.40. La chromatographie donne une fraction active
avec un rendement de 29.78% et un degré de purification de 26.65%. Les
caractéristiques de la protéase partiellement purifiée montrent qu’il s’agit bien
d’une Aspartyl protéase (inhibition par la Pepstatine-A). Son pH optimal est de
4 et sa température optimale est 40 C° et elle possède un temps de demi-vie de
18 minutes et 24 secondes à 60 C°. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6258 |
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