Titre : |
Extraction, Caractérisation et Purification des Lectines Produites par Chromobactérium Violaceum |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Zeyneb. Kassah laib, Auteur ; Maroua Labed, Auteur ; Bouchra Laloui, Auteur ; khaled Boulahrouf, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2021 |
Importance : |
85 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible au BUC |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Chromobactérium violaceum, lectine, purification, extraction, glycoprotéine, agglutination,
chromatographie,Ecologie microbienne. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
Ce travaille décrit la production et les propriétés du CV-IIL (lectine de Chromobacterium violaceum) natif, qui est
comme la PA-IIL (lectine de Pseudomonas aeruginosa) Peut également être un métabolite secondaire entraîné par la
détection du quorum sensing, apparaissant en même temps que la violacéine. La souche ATCC 12472 de type
sauvage de Chromobacterium violaceum a été utilisée afin de mettre en évidence la production des lectines, de les
caractériser et de les purifier. La lectine CV-IIL a été purifié selon différentes étapes. Le pouvoir agglutinant des
extraits est mis en évidence en présence de deux types d’érythrocytes humain et animal. Les lectines obtenu après
extraction ont subi une pré-purification par sulfate d’ammonium à 70 % et filtration sur gel sépharose 4B couplé au
mannose. La précipitation différentielle a montré une activité hémagglutinante de 228,57UM/mg. L’activité
spécifique de l’extrait brut était de 256 UH/mg et 1024 UH/mg après précipitation au sulfate d’ammonium, puis Ã
1024 UH/mg aussi après filtration sur gel sépharose 4B couplé au mannose. La CV-IIL reconnaît le mannose mais
affiche une affinité beaucoup plus élevée pour le fucose ce qui est similaire au spectre de préférence de PA-IIL. La
taille des sous-unités de CV-IIL (environ 11,86 kDa) est similaire à celles de PA-IIL (11,73 kDa), CV- IIL agglutine
préférentiellement les érythrocytes humains α 1-2 H-fucosylé positive (quel que soit leur type A, B ou O) mais en
diffère par n'ayant aucune interaction avec les érythrocytes de lapin et présentant une affinité plus forte pour le lgalactose que pour le l- fucose. La plus grande similitude de CV-IIL avec PA-IIL pourrait être liée à l'adaptation
sélective de Chromobactérium violaceum et de P. aeruginosa au tissu animal. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15631 |
Extraction, Caractérisation et Purification des Lectines Produites par Chromobactérium Violaceum [texte imprimé] / Zeyneb. Kassah laib, Auteur ; Maroua Labed, Auteur ; Bouchra Laloui, Auteur ; khaled Boulahrouf, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 85 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Chromobactérium violaceum, lectine, purification, extraction, glycoprotéine, agglutination,
chromatographie,Ecologie microbienne. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
Ce travaille décrit la production et les propriétés du CV-IIL (lectine de Chromobacterium violaceum) natif, qui est
comme la PA-IIL (lectine de Pseudomonas aeruginosa) Peut également être un métabolite secondaire entraîné par la
détection du quorum sensing, apparaissant en même temps que la violacéine. La souche ATCC 12472 de type
sauvage de Chromobacterium violaceum a été utilisée afin de mettre en évidence la production des lectines, de les
caractériser et de les purifier. La lectine CV-IIL a été purifié selon différentes étapes. Le pouvoir agglutinant des
extraits est mis en évidence en présence de deux types d’érythrocytes humain et animal. Les lectines obtenu après
extraction ont subi une pré-purification par sulfate d’ammonium à 70 % et filtration sur gel sépharose 4B couplé au
mannose. La précipitation différentielle a montré une activité hémagglutinante de 228,57UM/mg. L’activité
spécifique de l’extrait brut était de 256 UH/mg et 1024 UH/mg après précipitation au sulfate d’ammonium, puis Ã
1024 UH/mg aussi après filtration sur gel sépharose 4B couplé au mannose. La CV-IIL reconnaît le mannose mais
affiche une affinité beaucoup plus élevée pour le fucose ce qui est similaire au spectre de préférence de PA-IIL. La
taille des sous-unités de CV-IIL (environ 11,86 kDa) est similaire à celles de PA-IIL (11,73 kDa), CV- IIL agglutine
préférentiellement les érythrocytes humains α 1-2 H-fucosylé positive (quel que soit leur type A, B ou O) mais en
diffère par n'ayant aucune interaction avec les érythrocytes de lapin et présentant une affinité plus forte pour le lgalactose que pour le l- fucose. La plus grande similitude de CV-IIL avec PA-IIL pourrait être liée à l'adaptation
sélective de Chromobactérium violaceum et de P. aeruginosa au tissu animal. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15631 |
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