| Titre : |
productio et caractérisation de l’α-amylase de rhizopus Oryzae cultivée sur un milieu à bas de déchets de dattes |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Fayza Benariba, Auteur ; Amel El haddef el okki, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2015 |
| Importance : |
45 f. |
| Format : |
30 cm. |
| Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible au BUC. |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires:Biotechnologie Alimentaire
|
| Tags : |
Rhizopus Oryzae α-amylase thermostable déchets de dattes nutrition |
| Index. décimale : |
230 Biotechnologie Alimentaire |
| Résumé : |
L’α-amylase thermostables présente un intérêt biotechnologique extrêmement
important. Pour cela le but du présent travail est la production et la caractérisation de l’alpha
amylase produite par la moisissure Rhizopus Oryzae cette dernière est isolée de zone
saharienne et cultivée sur un milieu à base de déchet de dattes (milieu bon marché)
Les résultats de notre étude révèlent que l’enzyme produite est thermostable, elle résiste
à 60 °C, pendant 150 min d’incubation et ne perd que 50 % de son activité. A 70 °C, l’enzyme
est pratiquement stable et ne perd que 26 % de son activité, pour un traitement de 2 heures de
temps. Une exposition de l’enzyme à une température de 80 °C pendant 90 min, fait perdre Ã
l’enzyme 50% de son activité initiale. Cette thermostabilité s’explique probablement par
l’influence de la nature de l’habitat qui oblige le microorganisme de s’adapter aux conditions
extrêmes et à l’enzyme qui doit acquérir sa stabilité structurale.
D’un autre coté, le pH optimum de notre enzyme est de 5 et sa température optimale est
de 60 °C. Les paramètres cinétiques de l’enzyme sont Km 4,15 mg/ml et Vmax 6760 UI.
Les ions Ca2+ et Mg2+ et NH4 sont des activateurs pour cette enzyme, par contre les ions
Cu2+ K+, Fe2+, Zn2+ et Na2+ sont des inhibiteurs. L’EDTA, provoque une forte diminution des
activités enzymatiques (75 %), ce qui semble indiquer la présence d’une métallo-enzyme, qui
requière certains ions métalliques pour son activation (Ca2+). En présence de SDS, l’activité
enzymatique est aussi inhibée et elle est réduite à moitié. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=472 |
productio et caractérisation de l’α-amylase de rhizopus Oryzae cultivée sur un milieu à bas de déchets de dattes [texte imprimé] / Fayza Benariba, Auteur ; Amel El haddef el okki, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2015 . - 45 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC. Langues : Français ( fre)
| Catégories : |
Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires:Biotechnologie Alimentaire
|
| Tags : |
Rhizopus Oryzae α-amylase thermostable déchets de dattes nutrition |
| Index. décimale : |
230 Biotechnologie Alimentaire |
| Résumé : |
L’α-amylase thermostables présente un intérêt biotechnologique extrêmement
important. Pour cela le but du présent travail est la production et la caractérisation de l’alpha
amylase produite par la moisissure Rhizopus Oryzae cette dernière est isolée de zone
saharienne et cultivée sur un milieu à base de déchet de dattes (milieu bon marché)
Les résultats de notre étude révèlent que l’enzyme produite est thermostable, elle résiste
à 60 °C, pendant 150 min d’incubation et ne perd que 50 % de son activité. A 70 °C, l’enzyme
est pratiquement stable et ne perd que 26 % de son activité, pour un traitement de 2 heures de
temps. Une exposition de l’enzyme à une température de 80 °C pendant 90 min, fait perdre Ã
l’enzyme 50% de son activité initiale. Cette thermostabilité s’explique probablement par
l’influence de la nature de l’habitat qui oblige le microorganisme de s’adapter aux conditions
extrêmes et à l’enzyme qui doit acquérir sa stabilité structurale.
D’un autre coté, le pH optimum de notre enzyme est de 5 et sa température optimale est
de 60 °C. Les paramètres cinétiques de l’enzyme sont Km 4,15 mg/ml et Vmax 6760 UI.
Les ions Ca2+ et Mg2+ et NH4 sont des activateurs pour cette enzyme, par contre les ions
Cu2+ K+, Fe2+, Zn2+ et Na2+ sont des inhibiteurs. L’EDTA, provoque une forte diminution des
activités enzymatiques (75 %), ce qui semble indiquer la présence d’une métallo-enzyme, qui
requière certains ions métalliques pour son activation (Ca2+). En présence de SDS, l’activité
enzymatique est aussi inhibée et elle est réduite à moitié. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=472 |
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Affiner la rechercheproductio et caractérisation de l’α-amylase de rhizopus Oryzae cultivée sur un milieu à bas de déchets de dattes / Fayza Benariba
