| Titre : |
Etude des caractéristiques d’une protéase produite par fermentationde milieu solide |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Leyla Ameur, Auteur ; Sarra Hed Messaoud, Auteur ; H Boukhalfa, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2012 |
| Importance : |
76 f. |
| Format : |
30 cm. |
| Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible en BUC.
|
| Langues : |
Français (fre) |
| Tags : |
Protéase Aspergillus oryzae Activité protéolytique Fermentation l’obtention du diplôme de Master
En Biochimie. |
| Index. décimale : |
720 Microbiologie |
| Résumé : |
Une étude sur la protéase neutre de l’Aspergillus oryzae NRRL 2220 produite par fermentation en
milieu solide (FMS) sur un milieu à base de déchets de tomates, est réalisée dans ce travail. Les essais
réalisés sur l’extrait enzymatique montrent que la protéase étudiée présente un pH optimal de 6,8 et une
température optimale de 45°C. Elle garde 35% de son l’activité totale à 60°C pendant 30 min et se
dénature à des températures plus élevées. L’étude cinétique de cette protéase a donné une Km = 0,00625
g/ml et une Vm = 4115,22 UI. La protéase neutre est activée par les cations de Zinc, Calcium, Manganèse
et Cuivre ; inhibée par le Mercure, le Potassium, le Sodium à 5% et le SDS (0,5 et 1%); Elle est aussi
inhibée par l’EDTA donc, c’est une métalloprotéase. Elle est stable en présence du Magnésium et
Cobalt; et donne également une grande stabilité vis-à-vis du Tween 20, du TritonX-100 et en présence de
l’ H2O2. Elle est stable en présence des détergents (ISIS, OMO), commercialisés en Algérie et donne un
excellent résultat de lavage avec le détergent ISIS. On peut donc, la considérer comme un candidat
potentiel pour l’utilisation dans les détergents industriels. Cette protéase réagit aussi comme un
anticoagulant et une kératinase qui peut être utilisée en pharmacie et pour le délainage enzymatique dans
le domaine de tannerie industrielle. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6715 |
Etude des caractéristiques d’une protéase produite par fermentationde milieu solide [texte imprimé] / Leyla Ameur, Auteur ; Sarra Hed Messaoud, Auteur ; H Boukhalfa, Directeur de thèse . - CONSTANTINE (Route Ain el bey, BP 325, ALGERIE) : Université Frères Mentouri Constantine, 2012 . - 76 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC.
Langues : Français ( fre)
| Tags : |
Protéase Aspergillus oryzae Activité protéolytique Fermentation l’obtention du diplôme de Master
En Biochimie. |
| Index. décimale : |
720 Microbiologie |
| Résumé : |
Une étude sur la protéase neutre de l’Aspergillus oryzae NRRL 2220 produite par fermentation en
milieu solide (FMS) sur un milieu à base de déchets de tomates, est réalisée dans ce travail. Les essais
réalisés sur l’extrait enzymatique montrent que la protéase étudiée présente un pH optimal de 6,8 et une
température optimale de 45°C. Elle garde 35% de son l’activité totale à 60°C pendant 30 min et se
dénature à des températures plus élevées. L’étude cinétique de cette protéase a donné une Km = 0,00625
g/ml et une Vm = 4115,22 UI. La protéase neutre est activée par les cations de Zinc, Calcium, Manganèse
et Cuivre ; inhibée par le Mercure, le Potassium, le Sodium à 5% et le SDS (0,5 et 1%); Elle est aussi
inhibée par l’EDTA donc, c’est une métalloprotéase. Elle est stable en présence du Magnésium et
Cobalt; et donne également une grande stabilité vis-à-vis du Tween 20, du TritonX-100 et en présence de
l’ H2O2. Elle est stable en présence des détergents (ISIS, OMO), commercialisés en Algérie et donne un
excellent résultat de lavage avec le détergent ISIS. On peut donc, la considérer comme un candidat
potentiel pour l’utilisation dans les détergents industriels. Cette protéase réagit aussi comme un
anticoagulant et une kératinase qui peut être utilisée en pharmacie et pour le délainage enzymatique dans
le domaine de tannerie industrielle. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6715 |
|
Affiner la recherche Générer le flux rss de la recherche
Partager le résultat de cette recherche
