Titre :	Production et caractérisation d’α-amylase deClavispora lusitaniae et Pichia guilliermondii isolés de blé cultivé et stocké en zones arides
Type de document :	texte imprimé
Auteurs :	Soundes Aougeub, Auteur ; Farida Lahrache, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse
Editeur :	CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine
Année de publication :	2018
Importance :	86 f.
Format :	30 cm.
Note générale :	UNE COPIE ELECTRONIQUE PDF DISPONIBLE AU BUC
Langues :	Français (fre)
Catégories :	Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
Tags :	α-amylase, Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, thermostabilité, purification.Biochimie de la nutrition et santé.
Index. décimale :	730 Biochimie et biologie cellulaire
Résumé :	Notre travail consiste à produire une enzyme amylolytique d’origine levurienne. Les amylases sont parmi les enzymes les plus utilisées dans l'industrie. Ces enzymes hydrolysent les molécules d'amidon pour donner des composés d'unités de glucose. Le présent travail porte sur la production, caractérisation et purification de l'α-amylase extracellulaire thermostable par des levures (Clavispora lusitaniae et Pichia guilliermondii) contaminant le blé cultivé et récolté dans une zone aride (Biskra, Sahara, Sud Algérie). La production de l’α-amylase a été réalisée par fermentation en batch dans des erlen meyers de 500 ml contenant du lactosérum comme milieu de production. Après 28 heures d'incubation sous une agitation de 150 rpm, les résultats ont montré que les deux souches ont bien poussé et ont produit de l’α-amylase : 13630 UI pour Clavispora lusitaniae et 13344,5 UI pour Pichia guilliermondii . La purification de l’alpha-amylase consiste à l’utilisation de l’acétone qui a permis l’augmentation de l’activité spécifique de l’α-amylase de 215.60 à 691.28 UI/mg pour Clavispora lusitaniae et de 271.90 à 677.39 UI/mg pour Pichia guilliermondii. Le profil chromatographique de gel filtration sur sephadex G 75 montre, pour les deux enzymes levuriennes, l’existence de deux fractions protéiques contenant des activités α-amylasiques dont le 2éme pic pour l’enzyme de Clavispora lusitaniae et le 2 éme pic pour celle de Pichia guilliermondii renferment les fractions protéiques et les activités enzymatiques les plus élevées. L’étude des caractéristiques physico-chimiques des α-amylases purifiés a montré que le pH optimum, la température optimale de l’enzyme de Clavispora lusitaniae sont de 8 et 70 °C, ceux de l’α- amylase de Pichia guilliermondii sont de 6 et 60°C et ceux de l’enzyme commerciale sont de 9 ,40°C. L’étude de la thermostabilité des trois enzymes a révélé une excélente stabilité car après incubation de 120 min à 80°C, l’enzyme de Clavispora lusitaniae garde 99,43% de son activité initiale. Pour Pichia guilliermondii, l’enzyme maintien 99,21% de son activité. Quant à l’enzyme commerciale, elle conserve 99,18 de son activité. L’effet des ions métalliques sur l’activité α-amylasique de Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, et l’enzyme commerciale montre que le MgCl2 est un inhibiteur pour les trois enzymes (99.74%, 99.27% et 99.92% respectivement). Pour le ZnSO4, il augmente l’activité de 120,45%, 120.05% et 118,86% respectivement). Quant à CaCl2, il augmente l’activité enzymatique de l’amylase de Pichia guilliermondii (115%) et commerciale (113,86%) et il diminue légèrement celle de Clavispora lustaniae (99,4%). Les performances des enzymes amylolytiques de ces deux souches de levure (isolées d'un environnement saharien aride) les qualifient de souche d'utilité industrielle en particulier dans les industries de l’amidon, du textile et des détergents pour l’amylase de Clavispora lusitaniae puisque c’est une enzyme alcalothermostable et dans les industries agroalimentaire et pharmaceutiques pour l’enzyme de Pichia guilliermondii car c’est une enzyme acidothermostable.
Diplome :	Master 2
Permalink :	https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=10008

Production et caractérisation d’α-amylase deClavispora lusitaniae et Pichia guilliermondii isolés de blé cultivé et stocké en zones arides [texte imprimé] / Soundes Aougeub, Auteur ; Farida Lahrache, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2018 . - 86 f. ; 30 cm.
UNE COPIE ELECTRONIQUE PDF DISPONIBLE AU BUC
Langues : Français (fre)

Catégories :	Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
Tags :	α-amylase, Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, thermostabilité, purification.Biochimie de la nutrition et santé.
Index. décimale :	730 Biochimie et biologie cellulaire
Résumé :	Notre travail consiste à produire une enzyme amylolytique d’origine levurienne. Les amylases sont parmi les enzymes les plus utilisées dans l'industrie. Ces enzymes hydrolysent les molécules d'amidon pour donner des composés d'unités de glucose. Le présent travail porte sur la production, caractérisation et purification de l'α-amylase extracellulaire thermostable par des levures (Clavispora lusitaniae et Pichia guilliermondii) contaminant le blé cultivé et récolté dans une zone aride (Biskra, Sahara, Sud Algérie). La production de l’α-amylase a été réalisée par fermentation en batch dans des erlen meyers de 500 ml contenant du lactosérum comme milieu de production. Après 28 heures d'incubation sous une agitation de 150 rpm, les résultats ont montré que les deux souches ont bien poussé et ont produit de l’α-amylase : 13630 UI pour Clavispora lusitaniae et 13344,5 UI pour Pichia guilliermondii . La purification de l’alpha-amylase consiste à l’utilisation de l’acétone qui a permis l’augmentation de l’activité spécifique de l’α-amylase de 215.60 à 691.28 UI/mg pour Clavispora lusitaniae et de 271.90 à 677.39 UI/mg pour Pichia guilliermondii. Le profil chromatographique de gel filtration sur sephadex G 75 montre, pour les deux enzymes levuriennes, l’existence de deux fractions protéiques contenant des activités α-amylasiques dont le 2éme pic pour l’enzyme de Clavispora lusitaniae et le 2 éme pic pour celle de Pichia guilliermondii renferment les fractions protéiques et les activités enzymatiques les plus élevées. L’étude des caractéristiques physico-chimiques des α-amylases purifiés a montré que le pH optimum, la température optimale de l’enzyme de Clavispora lusitaniae sont de 8 et 70 °C, ceux de l’α- amylase de Pichia guilliermondii sont de 6 et 60°C et ceux de l’enzyme commerciale sont de 9 ,40°C. L’étude de la thermostabilité des trois enzymes a révélé une excélente stabilité car après incubation de 120 min à 80°C, l’enzyme de Clavispora lusitaniae garde 99,43% de son activité initiale. Pour Pichia guilliermondii, l’enzyme maintien 99,21% de son activité. Quant à l’enzyme commerciale, elle conserve 99,18 de son activité. L’effet des ions métalliques sur l’activité α-amylasique de Clavispora lusitaniae, Pichia guilliermondii, et l’enzyme commerciale montre que le MgCl2 est un inhibiteur pour les trois enzymes (99.74%, 99.27% et 99.92% respectivement). Pour le ZnSO4, il augmente l’activité de 120,45%, 120.05% et 118,86% respectivement). Quant à CaCl2, il augmente l’activité enzymatique de l’amylase de Pichia guilliermondii (115%) et commerciale (113,86%) et il diminue légèrement celle de Clavispora lustaniae (99,4%). Les performances des enzymes amylolytiques de ces deux souches de levure (isolées d'un environnement saharien aride) les qualifient de souche d'utilité industrielle en particulier dans les industries de l’amidon, du textile et des détergents pour l’amylase de Clavispora lusitaniae puisque c’est une enzyme alcalothermostable et dans les industries agroalimentaire et pharmaceutiques pour l’enzyme de Pichia guilliermondii car c’est une enzyme acidothermostable.
Diplome :	Master 2
Permalink :	https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=10008