| Titre : |
Etude theorique du mecanisme d’action des inhibiteurs de la cathepsine k, enzyme intervenant dans l’osteoporose |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Linda Ait hamoudi, Auteur ; Selma Chami, Auteur ; A Chikhi, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2018 |
| Importance : |
64 f. |
| Format : |
30 f. |
| Note générale : |
UNE COPIE ELECTRONIQUE PDF DISPONIBLE AU BUC |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Biologie:Biologie Appliquée
|
| Tags : |
docking moléculaire, Surflex, ostéoporose, cathépsine k, Lipinski.Biochimie Appliquée. |
| Index. décimale : |
710 Biologie Appliquée |
| Résumé : |
Avec le développement des outils informatiques pendant ces 20 dernières années, la modélisation moléculaire
et plus précisément le docking moléculaire représentent des techniques performantes très utiles qui étudient
l'interaction potentielle entre un ligand et sa cible protéique pour améliorer le processus de découverte d'un
nouveau médicament et réduire les essais expérimentaux.
Le programme Surflex nous a permis d’atteindre l’objectif de ce modeste travail : la recherche in silico de
nouveaux inhibiteurs plus puissants de la cathepsine k, une enzyme cible pour le traitement de l’ostéoporose.
La performance de ce programme a été prouvée par le bon pourcentage des valeurs du RMSD (68 % ≤2Å) et
du coefficient de corrélation se rapprochant de 1 (0.71).
Le docking a été réalisé sur 162 similaires proposés par la banque de données PubChem de l’inhibiteur de
référence (le FSP) dont l’affinité est : 5.76 M-1.
L’évaluation de leurs affinités vis-à -vis de notre cible a permis de sélectionner les 4 meilleurs composés A
(CID 52897549), B (CID 69707681), C (CID 52910183) et D (CID 70360201). Leurs affinités respectives sont :
6.43, 6.39, 6.06 et 5.87 M-1.
L’application de la règle de Lipinski a permis d’évaluer positivement leurs propriétés pharmacodynamiques
ADME et l’analyse visuelle des interactions responsables de la stabilité de ces composés dans le site actif de
l’enzyme nous permettent de les proposer comme de nouveaux inhibiteurs potentiels plus puissants de la
cathepsine k.
Ces résultats théoriques doivent être cependant confirmés par des études expérimentales in vitro et/ou in vivo |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=10142 |
Etude theorique du mecanisme d’action des inhibiteurs de la cathepsine k, enzyme intervenant dans l’osteoporose [texte imprimé] / Linda Ait hamoudi, Auteur ; Selma Chami, Auteur ; A Chikhi, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2018 . - 64 f. ; 30 f. UNE COPIE ELECTRONIQUE PDF DISPONIBLE AU BUC Langues : Français ( fre)
| Catégories : |
Biologie:Biologie Appliquée
|
| Tags : |
docking moléculaire, Surflex, ostéoporose, cathépsine k, Lipinski.Biochimie Appliquée. |
| Index. décimale : |
710 Biologie Appliquée |
| Résumé : |
Avec le développement des outils informatiques pendant ces 20 dernières années, la modélisation moléculaire
et plus précisément le docking moléculaire représentent des techniques performantes très utiles qui étudient
l'interaction potentielle entre un ligand et sa cible protéique pour améliorer le processus de découverte d'un
nouveau médicament et réduire les essais expérimentaux.
Le programme Surflex nous a permis d’atteindre l’objectif de ce modeste travail : la recherche in silico de
nouveaux inhibiteurs plus puissants de la cathepsine k, une enzyme cible pour le traitement de l’ostéoporose.
La performance de ce programme a été prouvée par le bon pourcentage des valeurs du RMSD (68 % ≤2Å) et
du coefficient de corrélation se rapprochant de 1 (0.71).
Le docking a été réalisé sur 162 similaires proposés par la banque de données PubChem de l’inhibiteur de
référence (le FSP) dont l’affinité est : 5.76 M-1.
L’évaluation de leurs affinités vis-à -vis de notre cible a permis de sélectionner les 4 meilleurs composés A
(CID 52897549), B (CID 69707681), C (CID 52910183) et D (CID 70360201). Leurs affinités respectives sont :
6.43, 6.39, 6.06 et 5.87 M-1.
L’application de la règle de Lipinski a permis d’évaluer positivement leurs propriétés pharmacodynamiques
ADME et l’analyse visuelle des interactions responsables de la stabilité de ces composés dans le site actif de
l’enzyme nous permettent de les proposer comme de nouveaux inhibiteurs potentiels plus puissants de la
cathepsine k.
Ces résultats théoriques doivent être cependant confirmés par des études expérimentales in vitro et/ou in vivo |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=10142 |
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Etude theorique du mecanisme d’action des inhibiteurs de la cathepsine k, enzyme intervenant dans l’osteoporose
