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Titre : |
Etude du potentiel de production des protéases par des souchesmycéliennes isolées des zones arides. |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Fatima Guendouz, Auteur ; Samar Blibel, Auteur ; Z Boucherit, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2014 |
Importance : |
51 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible en BUC |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Potentiel milieux extrêmes souches mycélienne protéase Sebkha Microbiologie Générale. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
Dans cet objectif, nous nous proposons d’étudier la production des protéases
par des moisissures locales isolées de milieux extrêmes Sebkha d Ain azzmoul-Ain
mlila.
Les résultats après l’ensemencement sur caséine à 15% comme milieu sélectif
ont donnés 13 souches (56.16 %) présentant des zones d’hydrolyse de dimensions
différentes à partir des 24 souches initiales. La mesure de l’activité spécifique après
la fermentation sur le milieu synthétique Czapek modifié constitué du substrat de
fermentation (une des protéines suivantes Albumine, Ovalbumine, Hémoglobine ou
Caséine) à 3 pH différents (4, 7 et 9) par les quatre souches sélectionnées (S1, S8,
S16 et S19) a permis l’obtention des résultats suivants
Les souches S19 et S8 produisent des protéases neutres et alcalines avec une
grande affinité pour le même substrat à chaqu’une des souches respectivement
l’hémoglobine et l’albumine ; et des protéases acides dont l’affinité est pour la caséine
pour la S19 et pour l’ovalbumine pour la S8.
La souche S16 produit des protéases acides et alcalines avec une grande affinité
pour le même substrat, l’ovalbumine, sans production de protéase active à pH neutre
ce qui est le cas de la souche S1 qui ne produit que des protéases acides et alcalines
mais avec une affinité pour la dégradation d’hémoglobine et d’albumine
respectivement. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=5764 |
Etude du potentiel de production des protéases par des souchesmycéliennes isolées des zones arides. [texte imprimé] / Fatima Guendouz, Auteur ; Samar Blibel, Auteur ; Z Boucherit, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2014 . - 51 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Microbiologie
|
Tags : |
Potentiel milieux extrêmes souches mycélienne protéase Sebkha Microbiologie Générale. |
Index. décimale : |
720 Microbiologie |
Résumé : |
Dans cet objectif, nous nous proposons d’étudier la production des protéases
par des moisissures locales isolées de milieux extrêmes Sebkha d Ain azzmoul-Ain
mlila.
Les résultats après l’ensemencement sur caséine à 15% comme milieu sélectif
ont donnés 13 souches (56.16 %) présentant des zones d’hydrolyse de dimensions
différentes à partir des 24 souches initiales. La mesure de l’activité spécifique après
la fermentation sur le milieu synthétique Czapek modifié constitué du substrat de
fermentation (une des protéines suivantes Albumine, Ovalbumine, Hémoglobine ou
Caséine) à 3 pH différents (4, 7 et 9) par les quatre souches sélectionnées (S1, S8,
S16 et S19) a permis l’obtention des résultats suivants
Les souches S19 et S8 produisent des protéases neutres et alcalines avec une
grande affinité pour le même substrat à chaqu’une des souches respectivement
l’hémoglobine et l’albumine ; et des protéases acides dont l’affinité est pour la caséine
pour la S19 et pour l’ovalbumine pour la S8.
La souche S16 produit des protéases acides et alcalines avec une grande affinité
pour le même substrat, l’ovalbumine, sans production de protéase active à pH neutre
ce qui est le cas de la souche S1 qui ne produit que des protéases acides et alcalines
mais avec une affinité pour la dégradation d’hémoglobine et d’albumine
respectivement. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=5764 |
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