| Titre : |
Purification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Radia Chaoui, Auteur ; Insaf Boursas, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2015 |
| Importance : |
50 f. |
| Format : |
30 cm. |
| Note générale : |
Une copie électronique PDF disponible en BUC. |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
| Tags : |
Protéase Galactites tomentosa purification paramètres cinétiques. |
| Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
| Résumé : |
Les protéases occupent une place très importante parmi les enzymes industrielles en raison de
leurs larges applications. Notre étude porte sur les protéases végétales endémiques en raison
des nombreux avantages qu’elles possèdent par rapport aux sources microbiennes et animales
(spécificité de substrat, activité sur une large gamme de températures et de pH, etc) en plus
d’une extraction efficace, en grande quantité et à moindre coût.
Dans cet objectif, notre étude a porté sur deux types d'échantillons (les fleurs entières et les
pétales) de l'espèce Galactites tomentosa. Pour cela, les protéases sont extraites en trois
étapes; broyage suivie de centrifugation, précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium et
exclusion moléculaire sur gel Sephadex G75. Quelques propriétés de l’enzyme partiellement
purifiée ont été étudiées : le pH optimal et les paramètres cinétiques.
Les résultats indiquent la présence de deux types d’activités au niveau des fleurs de la plante
Galactites tomentosa, l’une à pH 5,5 et l’autre à pH 7 ; cette dernière représente l’activité
majeure. La protéase a été purifiée 5 fois avec un rendement d’environ 55,23% pour les fleurs
entières (protéase acide) et 29 fois avec un rendement 71,40% pour les pétales (protéase
neutre). Les pétales contiennent deux-tiers de l’activité de la fleur. L’étude des propriétés
cinétiques indique une Vm de 1667 U et un KM de 0,55 g/ml. L’évaluation de la purification
de la protéase par électrophorèse SDS-PAGE montre l’efficacité des méthodes utilisées,
particulièrement le gel Sephadex G75 pour la filtration moléculaire. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6522 |
Purification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench [texte imprimé] / Radia Chaoui, Auteur ; Insaf Boursas, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2015 . - 50 f. ; 30 cm. Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français ( fre)
| Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
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| Tags : |
Protéase Galactites tomentosa purification paramètres cinétiques. |
| Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
| Résumé : |
Les protéases occupent une place très importante parmi les enzymes industrielles en raison de
leurs larges applications. Notre étude porte sur les protéases végétales endémiques en raison
des nombreux avantages qu’elles possèdent par rapport aux sources microbiennes et animales
(spécificité de substrat, activité sur une large gamme de températures et de pH, etc) en plus
d’une extraction efficace, en grande quantité et à moindre coût.
Dans cet objectif, notre étude a porté sur deux types d'échantillons (les fleurs entières et les
pétales) de l'espèce Galactites tomentosa. Pour cela, les protéases sont extraites en trois
étapes; broyage suivie de centrifugation, précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium et
exclusion moléculaire sur gel Sephadex G75. Quelques propriétés de l’enzyme partiellement
purifiée ont été étudiées : le pH optimal et les paramètres cinétiques.
Les résultats indiquent la présence de deux types d’activités au niveau des fleurs de la plante
Galactites tomentosa, l’une à pH 5,5 et l’autre à pH 7 ; cette dernière représente l’activité
majeure. La protéase a été purifiée 5 fois avec un rendement d’environ 55,23% pour les fleurs
entières (protéase acide) et 29 fois avec un rendement 71,40% pour les pétales (protéase
neutre). Les pétales contiennent deux-tiers de l’activité de la fleur. L’étude des propriétés
cinétiques indique une Vm de 1667 U et un KM de 0,55 g/ml. L’évaluation de la purification
de la protéase par électrophorèse SDS-PAGE montre l’efficacité des méthodes utilisées,
particulièrement le gel Sephadex G75 pour la filtration moléculaire. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6522 |
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Affiner la recherchePurification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench / Radia Chaoui
