Titre : |
Département de Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Mémoire Présenté en vue de l’obtention du. |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Roumeissa Boulhout, Auteur ; Hind Seloua Boukebous, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2021 |
Importance : |
96 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible au BUC |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
Tags : |
Candida sp, α-amylase, déchets de banane, FMS, purification, Biochimie appliquée. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Cette étude à été réalisée afin de connaître les propriétés physico-chimiques de l’α-amylase de Candida
sp. isolée à partir de pelures de pomme de terre. La production de l’α-amylase est réalisée par fermentation solide sur
un milieu, préalablement optimisé. Le milieu est à base de déchets de banane enrichie par le glucose 1%, la peptone
0,5%, l’humidité à 60%, l’inoculum à 4,105 , la température de 37°C, le pH7 et le temps d’incubation 48h. La
production a atteint 6126,71 U/g de substrat. La purification partielle de l’α- amylase de Candida sp. Par le sulfate
d'ammonium à 40% et la dialyse a donné de degré de purification de 18,3 et 24,2 et un rendement de 35,3 et 13,4.
L’étude des caractères physico-chimiques de l’α-amylase a montré que l’enzyme montre deux pH optimum de 5
(2443 UI) et de 8 (2559,4 UI) apparamment deux isoenzymess. Leur température optimale est de 75C°. Quant à la
stabilité thermique, l’enzyme maintient 80% de son activité initiale, après incubation de 120min à 70C° et perd 43%
après 3h d'incubation à 100C°. L’effet des sels (MgSO4, CaCl2 et FeSO4, NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4) a été aussi
étudié Les résultats montrent que MgSO4, CaCl2 et FeSO4, sont des activateurs puisqu’ils ont augmenté l’activité de
114%, 101,2% et 129% respectivement. Tandis que NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4 sont des inhibiteurs. L’effet des
détergents (EDTA, SDS, urée et tween80) a été aussi, élaboré et il s’est avéré que l’activité α-amylasique a augmenté
en présence de l’EDTA et le SDS avec un taux de 110,065% et 115,152% respectivement alors qu’elle est diminuée
par l’urée et le tween 80. Ces résultats indiquent que l'enzyme partiellement purifié peut être utilisée dans plusieurs
applications industrielles notamment l’industrie des détergents, du textiles, et du papier, mais pour les domaines
alimentaires et pharmaceutiques, elle doit être totalement purifiée. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15963 |
Département de Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Mémoire Présenté en vue de l’obtention du. [texte imprimé] / Roumeissa Boulhout, Auteur ; Hind Seloua Boukebous, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 96 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
Tags : |
Candida sp, α-amylase, déchets de banane, FMS, purification, Biochimie appliquée. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Cette étude à été réalisée afin de connaître les propriétés physico-chimiques de l’α-amylase de Candida
sp. isolée à partir de pelures de pomme de terre. La production de l’α-amylase est réalisée par fermentation solide sur
un milieu, préalablement optimisé. Le milieu est à base de déchets de banane enrichie par le glucose 1%, la peptone
0,5%, l’humidité à 60%, l’inoculum à 4,105 , la température de 37°C, le pH7 et le temps d’incubation 48h. La
production a atteint 6126,71 U/g de substrat. La purification partielle de l’α- amylase de Candida sp. Par le sulfate
d'ammonium à 40% et la dialyse a donné de degré de purification de 18,3 et 24,2 et un rendement de 35,3 et 13,4.
L’étude des caractères physico-chimiques de l’α-amylase a montré que l’enzyme montre deux pH optimum de 5
(2443 UI) et de 8 (2559,4 UI) apparamment deux isoenzymess. Leur température optimale est de 75C°. Quant à la
stabilité thermique, l’enzyme maintient 80% de son activité initiale, après incubation de 120min à 70C° et perd 43%
après 3h d'incubation à 100C°. L’effet des sels (MgSO4, CaCl2 et FeSO4, NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4) a été aussi
étudié Les résultats montrent que MgSO4, CaCl2 et FeSO4, sont des activateurs puisqu’ils ont augmenté l’activité de
114%, 101,2% et 129% respectivement. Tandis que NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4 sont des inhibiteurs. L’effet des
détergents (EDTA, SDS, urée et tween80) a été aussi, élaboré et il s’est avéré que l’activité α-amylasique a augmenté
en présence de l’EDTA et le SDS avec un taux de 110,065% et 115,152% respectivement alors qu’elle est diminuée
par l’urée et le tween 80. Ces résultats indiquent que l'enzyme partiellement purifié peut être utilisée dans plusieurs
applications industrielles notamment l’industrie des détergents, du textiles, et du papier, mais pour les domaines
alimentaires et pharmaceutiques, elle doit être totalement purifiée. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15963 |
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