| Titre : |
Etude de la production d’α-amylase levurienne avec des nouvelles propriétés à intérêt industriel. |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Said Djamel-Eddine. Ghomrani, Auteur ; Fatima Zohra Sara. Boukerrou, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2021 |
| Importance : |
108 f. |
| Format : |
30 cm. |
| Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible au BUC |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
| Tags : |
Mots clé : levure, candida sp, α-amylase, optimisation, purification et immobilisation,Biochimie |
| Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
| Résumé : |
Le présent travail s’inscrit dans le cadre de la production d’une α-amylase levurienne avec des nouvelles
propriétés. 24 souches isolées préalablement ont été utilisées pour l’étude de la production α-amylasique. La
mise en évidence de l’activité de l’amylase a montré que 15 de ces souches sont des levures amylolytiques. Le
screening par la mesure de la zone d’hydrolyse formée sur la surface du milieu de culture YPSA a permis la
sélection de la souche la plus performante P3 car elle est hautement productrice de l’α-amylase. L’étude des
caractères morphologiques et physiologiques indiquent que la souche P3, appartient au genre Candida. La
production d’α-amylase a été réalisée en présence de différents résidus agroalimentaires tels que les pelures de
pomme de terre (PPT) et les déchets de peau de banane (DPB) en fermentation liquide et solide. Les résultats
indiquent que la meilleure production α-amylasique de 1522.46±359.12U/g est obtenue par fermentation en
milieu solide à base de DBP. Afin d’améliorer la production enzymatique, la méthode d’OFAT a permis
d’optimiser les conditions de la fermentation à savoir : température 37°C, pH 0.7, temps d’incubation 48h,
glucose 1%, peptone 0.5%, humidité 60%, densité d’inoculum 4.105 cellules/ml. Dans ces conditions optimales,
nous avons constaté que la production enzymatique a pratiquement doublé (3963.96U/g) par rapport à la
production non optimisé (1522.46±359.12 U/g). L’extrait enzymatique est purifié partiellement par le sulfate
d’ammonium puis par dialyse, et par acétone. Il s’est avéré que l’acétone est meilleure pour la précipitation de
l’enzyme avec un taux de purification de 3.04 et un rendement de 13.09%. L’immobilisation de l’α-amylase sur
billes d’alginate de calcium est effectuée à 3% de d’l’alginate de calcium avec un rendement acceptable de
55.37%. L’α-amylase immobilisée dans les billes d'alginate peut être réutilisé jusqu'à 03 cycles, elle maintient
presque la totalité (99.63 %) de son activité initiale. L’α-amylase libre et immobilisée sont fortement dépendantes
de la température, la température optimale de l’enzyme libre est de 80°C et celle de l’enzyme immobilisée est de
95°C. L’α-amylase de Candida sp P3 est thermostable car elle conserve 99.8% et 99.65% de son activité initiale
après 180min d’incubation 80°C et à 100°C respectivement. L'application de l'enzyme dans la fabrication de
tissus a également montré des résultats très positifs en analysant la couche d'amidon présente dans le tissu. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15873 |
Etude de la production d’α-amylase levurienne avec des nouvelles propriétés à intérêt industriel. [texte imprimé] / Said Djamel-Eddine. Ghomrani, Auteur ; Fatima Zohra Sara. Boukerrou, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 108 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français ( fre)
| Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
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| Tags : |
Mots clé : levure, candida sp, α-amylase, optimisation, purification et immobilisation,Biochimie |
| Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
| Résumé : |
Le présent travail s’inscrit dans le cadre de la production d’une α-amylase levurienne avec des nouvelles
propriétés. 24 souches isolées préalablement ont été utilisées pour l’étude de la production α-amylasique. La
mise en évidence de l’activité de l’amylase a montré que 15 de ces souches sont des levures amylolytiques. Le
screening par la mesure de la zone d’hydrolyse formée sur la surface du milieu de culture YPSA a permis la
sélection de la souche la plus performante P3 car elle est hautement productrice de l’α-amylase. L’étude des
caractères morphologiques et physiologiques indiquent que la souche P3, appartient au genre Candida. La
production d’α-amylase a été réalisée en présence de différents résidus agroalimentaires tels que les pelures de
pomme de terre (PPT) et les déchets de peau de banane (DPB) en fermentation liquide et solide. Les résultats
indiquent que la meilleure production α-amylasique de 1522.46±359.12U/g est obtenue par fermentation en
milieu solide à base de DBP. Afin d’améliorer la production enzymatique, la méthode d’OFAT a permis
d’optimiser les conditions de la fermentation à savoir : température 37°C, pH 0.7, temps d’incubation 48h,
glucose 1%, peptone 0.5%, humidité 60%, densité d’inoculum 4.105 cellules/ml. Dans ces conditions optimales,
nous avons constaté que la production enzymatique a pratiquement doublé (3963.96U/g) par rapport à la
production non optimisé (1522.46±359.12 U/g). L’extrait enzymatique est purifié partiellement par le sulfate
d’ammonium puis par dialyse, et par acétone. Il s’est avéré que l’acétone est meilleure pour la précipitation de
l’enzyme avec un taux de purification de 3.04 et un rendement de 13.09%. L’immobilisation de l’α-amylase sur
billes d’alginate de calcium est effectuée à 3% de d’l’alginate de calcium avec un rendement acceptable de
55.37%. L’α-amylase immobilisée dans les billes d'alginate peut être réutilisé jusqu'à 03 cycles, elle maintient
presque la totalité (99.63 %) de son activité initiale. L’α-amylase libre et immobilisée sont fortement dépendantes
de la température, la température optimale de l’enzyme libre est de 80°C et celle de l’enzyme immobilisée est de
95°C. L’α-amylase de Candida sp P3 est thermostable car elle conserve 99.8% et 99.65% de son activité initiale
après 180min d’incubation 80°C et à 100°C respectivement. L'application de l'enzyme dans la fabrication de
tissus a également montré des résultats très positifs en analysant la couche d'amidon présente dans le tissu. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15873 |
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