Catalogue des Mémoires de master

Titre : |
Production dune protease acide a interet medical purification |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Meriem Laib, Auteur ; Soumia Tirari, Auteur ; M Kassah laouar, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2011 |
Importance : |
66 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible en BUC |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
Tags : |
spergillus protéase acide purification production dosage applications médicale Biochimie Fondamentale. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Ce travail s’articule autour de la purification d’une protéase acide synthétisée par
Aspergillus sp. 1ml de la suspension de spores (106spors/ml) de cette souche est ensemencé
sur un milieu de culture liquide à base de lactosérum ; sous produit de l’industrie laitière.
Après huit jours de fermentation, le dosage de l’activité protéolytique des extraits
endocellulaire et exocellulaire est mesuré, ceci révèle une activité protéolytique important de
ce dernier, qui égale à 100010.88 UI ; le rapport exo/endo montre que l’activité exocellulaire
été 1303 fois plus élevée que l’activité endocellulaire. L’enzyme a été purifié à partir de
l’extrait exocellulaire en trois étape : la précipitation par le sulfate d’ammonium suivie d’une
dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G100, ce qui a permis
d’obtenir une activité totale de 8618.4UI, un rendement et un taux de purification de 8.61% et
18.33 respectivement. L’exploration des propriétés de cette enzyme fait apparait que c’est une
protéase acide avec un pH optimum de 4.5 et elle possède un acide aminé acide dans son site
actif. l’extrait enzymatique contient deux isoenzymes de températures optimales différentes
soit : 45°C et 60°C. La cinétique enzymatique donne une courbe hyperbolique ; donc il s’agit,
probablement, d’une enzyme michaélienne. La représentation de Line Weaver et Burk donne
une Vm de 1000 UI et un KM de 1 (g/ml) |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=5233 |
Production dune protease acide a interet medical purification [texte imprimé] / Meriem Laib, Auteur ; Soumia Tirari, Auteur ; M Kassah laouar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2011 . - 66 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
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Tags : |
spergillus protéase acide purification production dosage applications médicale Biochimie Fondamentale. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Ce travail s’articule autour de la purification d’une protéase acide synthétisée par
Aspergillus sp. 1ml de la suspension de spores (106spors/ml) de cette souche est ensemencé
sur un milieu de culture liquide à base de lactosérum ; sous produit de l’industrie laitière.
Après huit jours de fermentation, le dosage de l’activité protéolytique des extraits
endocellulaire et exocellulaire est mesuré, ceci révèle une activité protéolytique important de
ce dernier, qui égale à 100010.88 UI ; le rapport exo/endo montre que l’activité exocellulaire
été 1303 fois plus élevée que l’activité endocellulaire. L’enzyme a été purifié à partir de
l’extrait exocellulaire en trois étape : la précipitation par le sulfate d’ammonium suivie d’une
dialyse et une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G100, ce qui a permis
d’obtenir une activité totale de 8618.4UI, un rendement et un taux de purification de 8.61% et
18.33 respectivement. L’exploration des propriétés de cette enzyme fait apparait que c’est une
protéase acide avec un pH optimum de 4.5 et elle possède un acide aminé acide dans son site
actif. l’extrait enzymatique contient deux isoenzymes de températures optimales différentes
soit : 45°C et 60°C. La cinétique enzymatique donne une courbe hyperbolique ; donc il s’agit,
probablement, d’une enzyme michaélienne. La représentation de Line Weaver et Burk donne
une Vm de 1000 UI et un KM de 1 (g/ml) |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=5233 |
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