Titre : |
Inhibition in silicodeIa peptidedéformylase deS.oureus ,responsabledoinfectionau niveau du site opératoire |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Lamis Boubertakh, Auteur ; MERYEM Rouimel, Auteur ; A Chikhi, Directeur de thèse |
Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
Année de publication : |
2017 |
Importance : |
62 f. |
Format : |
30 cm. |
Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible en BUC |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
|
Tags : |
Infection du site chirurgicaT,S. Suflex-dock peptide déformylase MDB tsincfrimipSvlo{écufaireet Santé. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Les infections du site chirurgical continuent de représenterla principale complication
des interventions chirurgicales et cela malgré les progrès scientifiques et technologiques
enregistrésdansle domaine de la chirurgie. On estimeque de telles infections affectent enffe
2 et 5 oÂde tous les patients opéréset représententenviron un quart de toutes les infections
nosocomiales.
Les germesen causeproviennent normalement de la flore de la peau (5. aureus) ou
desmuqueusestouchéesdurant l' intervemtion.
Le programme d'arrimage moléculaire Surflex-dock a été développépour aider à la
mise au point de molécules à activité thérapeutique. Avec un taux de valeurs de RMSD
inferieures ou égales à 2 Â de 79.47o/oet un coefficisnt de corrélation de 0.80, les
performancesdu programme Surflex-dock sont incontestables.
La suite de notre étude consisteà rechercherdes meilleurs inhibiteurs de la peptide
déformylase de S. aureus, Enzyme qui catalyse l'élimination d'un radical formyle fixé sur
I'acide aminé N-terminal d'un peptide ou d'une protéine, enzyme nécessaireà la fin de sa
biosynthèse.
Nous avons testédansce but 25 monosubstituantset 26 bisubstituantsde I'inhibiteur
retenu ou de réference,le composéMDB. Les résultatsdu docking montrent que les affinités
des3 substituants:2 mono: N"5 (9,13M-t)et No6 (9,61M-r) ; et 1 bisubstituantNo29 (9,93Mr),
sontsupérieures à celle du composéMDB (S.50M-t).
De ce fait, nous proposons ces trois composés comme de nouveaux inhibiteurs
potentiels de I'enzyme peptide déformylasede S.aureuL cependantdestestscomplémentaires
in vitro et in vivo sontindispensablespour valider cesrésultats.
n faut enfin noter que tous ces composés proposés possèdent des propriétés
pharmacologiquesappropriéesqui sont en conformité avecles critèresimposéspar la règle de
Lipinski. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4930 |
Inhibition in silicodeIa peptidedéformylase deS.oureus ,responsabledoinfectionau niveau du site opératoire [texte imprimé] / Lamis Boubertakh, Auteur ; MERYEM Rouimel, Auteur ; A Chikhi, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2017 . - 62 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français ( fre)
Catégories : |
Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire
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Tags : |
Infection du site chirurgicaT,S. Suflex-dock peptide déformylase MDB tsincfrimipSvlo{écufaireet Santé. |
Index. décimale : |
730 Biochimie et biologie cellulaire |
Résumé : |
Les infections du site chirurgical continuent de représenterla principale complication
des interventions chirurgicales et cela malgré les progrès scientifiques et technologiques
enregistrésdansle domaine de la chirurgie. On estimeque de telles infections affectent enffe
2 et 5 oÂde tous les patients opéréset représententenviron un quart de toutes les infections
nosocomiales.
Les germesen causeproviennent normalement de la flore de la peau (5. aureus) ou
desmuqueusestouchéesdurant l' intervemtion.
Le programme d'arrimage moléculaire Surflex-dock a été développépour aider à la
mise au point de molécules à activité thérapeutique. Avec un taux de valeurs de RMSD
inferieures ou égales à 2 Â de 79.47o/oet un coefficisnt de corrélation de 0.80, les
performancesdu programme Surflex-dock sont incontestables.
La suite de notre étude consisteà rechercherdes meilleurs inhibiteurs de la peptide
déformylase de S. aureus, Enzyme qui catalyse l'élimination d'un radical formyle fixé sur
I'acide aminé N-terminal d'un peptide ou d'une protéine, enzyme nécessaireà la fin de sa
biosynthèse.
Nous avons testédansce but 25 monosubstituantset 26 bisubstituantsde I'inhibiteur
retenu ou de réference,le composéMDB. Les résultatsdu docking montrent que les affinités
des3 substituants:2 mono: N"5 (9,13M-t)et No6 (9,61M-r) ; et 1 bisubstituantNo29 (9,93Mr),
sontsupérieures à celle du composéMDB (S.50M-t).
De ce fait, nous proposons ces trois composés comme de nouveaux inhibiteurs
potentiels de I'enzyme peptide déformylasede S.aureuL cependantdestestscomplémentaires
in vitro et in vivo sontindispensablespour valider cesrésultats.
n faut enfin noter que tous ces composés proposés possèdent des propriétés
pharmacologiquesappropriéesqui sont en conformité avecles critèresimposéspar la règle de
Lipinski. |
Diplome : |
Master 2 |
Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4930 |
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