| Titre : |
Production et caractérisation de l’α-amylase de Rhizopus oryzae FSRO1 cultivée sur un milieu à base de son de blé |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Narimane Hattous, Auteur ; K. Rachedi, Directeur de thèse |
| Editeur : |
CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine |
| Année de publication : |
2019 |
| Importance : |
55 f. |
| Format : |
30 cm. |
| Note générale : |
Une copie electronique PDF disponible au BUC |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires
|
| Tags : |
Rhizopus oryzae FSRO1, α-amylase thermostable, valorisation, Caractérisation,
Son de blé,Technologie Alimentaire |
| Index. décimale : |
230 Biotechnologie Alimentaire |
| Résumé : |
L’α-amylase présente un intérêt biotechnologique extrêmement important. En vue de
produire cette enzyme par la moisissure Rhizopus oryzae FSRO1, nous avons opté pour un
milieu optimisé à base de son de blé, une fois l’enzyme produite elle est caractérisée et ses
paramètres cinétiques déterminés.
Les résultats de notre étude révèlent que le pH optimum de l’enzyme est de 5 et sa
température optimale est de 60 °C. L’enzyme est stable à 80 °C et n’atteint sa demi-vie
qu’après 3 heures d’incubation. L’α-amylase de Rhizopus oryzae FSRO1 est donc parmi les
α-amylases les plus thermostables, en comparaison à celle produites par d’autres souches
microbiennes.
Par ailleurs, à 5 mM les ions Ca2+, NH42+, Mg2+ augmentent l'activité de l’enzyme ,
alors que une légère inhibition de l'activité est observée en présence des métaux, Fe2+, Cu2+,
Na2+ et K+, dont l'activité relative étant supérieure à 70 %. L’EDTA, provoque une légère
diminution de l’activité enzymatique (86 %) et le SDS provoque une perte de 50% de
l’activité initiale de l’enzyme.
L’α-amylase produite est stable en présence d’éthanol et le méthanol j’jusqu’à 30 %. Les
paramètres cinétiques de l’enzyme calculés sont Km = 12,5 x 10-3mg/mL alors que la vitesse
maximale Vmax= 2500 UI. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=12727 |
Production et caractérisation de l’α-amylase de Rhizopus oryzae FSRO1 cultivée sur un milieu à base de son de blé [texte imprimé] / Narimane Hattous, Auteur ; K. Rachedi, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2019 . - 55 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français ( fre)
| Catégories : |
Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires
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| Tags : |
Rhizopus oryzae FSRO1, α-amylase thermostable, valorisation, Caractérisation,
Son de blé,Technologie Alimentaire |
| Index. décimale : |
230 Biotechnologie Alimentaire |
| Résumé : |
L’α-amylase présente un intérêt biotechnologique extrêmement important. En vue de
produire cette enzyme par la moisissure Rhizopus oryzae FSRO1, nous avons opté pour un
milieu optimisé à base de son de blé, une fois l’enzyme produite elle est caractérisée et ses
paramètres cinétiques déterminés.
Les résultats de notre étude révèlent que le pH optimum de l’enzyme est de 5 et sa
température optimale est de 60 °C. L’enzyme est stable à 80 °C et n’atteint sa demi-vie
qu’après 3 heures d’incubation. L’α-amylase de Rhizopus oryzae FSRO1 est donc parmi les
α-amylases les plus thermostables, en comparaison à celle produites par d’autres souches
microbiennes.
Par ailleurs, à 5 mM les ions Ca2+, NH42+, Mg2+ augmentent l'activité de l’enzyme ,
alors que une légère inhibition de l'activité est observée en présence des métaux, Fe2+, Cu2+,
Na2+ et K+, dont l'activité relative étant supérieure à 70 %. L’EDTA, provoque une légère
diminution de l’activité enzymatique (86 %) et le SDS provoque une perte de 50% de
l’activité initiale de l’enzyme.
L’α-amylase produite est stable en présence d’éthanol et le méthanol j’jusqu’à 30 %. Les
paramètres cinétiques de l’enzyme calculés sont Km = 12,5 x 10-3mg/mL alors que la vitesse
maximale Vmax= 2500 UI. |
| Diplome : |
Master 2 |
| Permalink : |
https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=12727 |
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