Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. / Ghizlane Khttabi 

Public ISBD Titre : Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. Type de document : texte imprimé Auteurs : Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 66 f. Format : 30 f. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support, Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16126 Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. [texte imprimé] / Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 66 f. ; 30 f. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support, Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16126

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Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. / Ghizlane Khttabi 

Public ISBD Titre : Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. Type de document : texte imprimé Auteurs : Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 66 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support,Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16139 Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. [texte imprimé] / Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 66 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support,Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16139

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