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Auteur S Dakhmouche |
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Affiner la rechercheDépartement de Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Mémoire Présenté en vue de l’obtention du. / Roumeissa Boulhout
Titre : Département de Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Mémoire Présenté en vue de l’obtention du. Type de document : texte imprimé Auteurs : Roumeissa Boulhout, Auteur ; Hind Seloua Boukebous, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 96 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Candida sp, α-amylase, déchets de banane, FMS, purification, Biochimie appliquée. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Cette étude à été réalisée afin de connaître les propriétés physico-chimiques de l’α-amylase de Candida
sp. isolée à partir de pelures de pomme de terre. La production de l’α-amylase est réalisée par fermentation solide sur
un milieu, préalablement optimisé. Le milieu est à base de déchets de banane enrichie par le glucose 1%, la peptone
0,5%, l’humidité à 60%, l’inoculum à 4,105 , la température de 37°C, le pH7 et le temps d’incubation 48h. La
production a atteint 6126,71 U/g de substrat. La purification partielle de l’α- amylase de Candida sp. Par le sulfate
d'ammonium à 40% et la dialyse a donné de degré de purification de 18,3 et 24,2 et un rendement de 35,3 et 13,4.
L’étude des caractères physico-chimiques de l’α-amylase a montré que l’enzyme montre deux pH optimum de 5
(2443 UI) et de 8 (2559,4 UI) apparamment deux isoenzymess. Leur température optimale est de 75C°. Quant à la
stabilité thermique, l’enzyme maintient 80% de son activité initiale, après incubation de 120min à 70C° et perd 43%
après 3h d'incubation à 100C°. L’effet des sels (MgSO4, CaCl2 et FeSO4, NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4) a été aussi
étudié Les résultats montrent que MgSO4, CaCl2 et FeSO4, sont des activateurs puisqu’ils ont augmenté l’activité de
114%, 101,2% et 129% respectivement. Tandis que NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4 sont des inhibiteurs. L’effet des
détergents (EDTA, SDS, urée et tween80) a été aussi, élaboré et il s’est avéré que l’activité α-amylasique a augmenté
en présence de l’EDTA et le SDS avec un taux de 110,065% et 115,152% respectivement alors qu’elle est diminuée
par l’urée et le tween 80. Ces résultats indiquent que l'enzyme partiellement purifié peut être utilisée dans plusieurs
applications industrielles notamment l’industrie des détergents, du textiles, et du papier, mais pour les domaines
alimentaires et pharmaceutiques, elle doit être totalement purifiée.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15963 Département de Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Mémoire Présenté en vue de l’obtention du. [texte imprimé] / Roumeissa Boulhout, Auteur ; Hind Seloua Boukebous, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 96 f. ; 30 cm.
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Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Candida sp, α-amylase, déchets de banane, FMS, purification, Biochimie appliquée. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Cette étude à été réalisée afin de connaître les propriétés physico-chimiques de l’α-amylase de Candida
sp. isolée à partir de pelures de pomme de terre. La production de l’α-amylase est réalisée par fermentation solide sur
un milieu, préalablement optimisé. Le milieu est à base de déchets de banane enrichie par le glucose 1%, la peptone
0,5%, l’humidité à 60%, l’inoculum à 4,105 , la température de 37°C, le pH7 et le temps d’incubation 48h. La
production a atteint 6126,71 U/g de substrat. La purification partielle de l’α- amylase de Candida sp. Par le sulfate
d'ammonium à 40% et la dialyse a donné de degré de purification de 18,3 et 24,2 et un rendement de 35,3 et 13,4.
L’étude des caractères physico-chimiques de l’α-amylase a montré que l’enzyme montre deux pH optimum de 5
(2443 UI) et de 8 (2559,4 UI) apparamment deux isoenzymess. Leur température optimale est de 75C°. Quant à la
stabilité thermique, l’enzyme maintient 80% de son activité initiale, après incubation de 120min à 70C° et perd 43%
après 3h d'incubation à 100C°. L’effet des sels (MgSO4, CaCl2 et FeSO4, NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4) a été aussi
étudié Les résultats montrent que MgSO4, CaCl2 et FeSO4, sont des activateurs puisqu’ils ont augmenté l’activité de
114%, 101,2% et 129% respectivement. Tandis que NaCl, ZnCl2, CuSO4, MnSO4 sont des inhibiteurs. L’effet des
détergents (EDTA, SDS, urée et tween80) a été aussi, élaboré et il s’est avéré que l’activité α-amylasique a augmenté
en présence de l’EDTA et le SDS avec un taux de 110,065% et 115,152% respectivement alors qu’elle est diminuée
par l’urée et le tween 80. Ces résultats indiquent que l'enzyme partiellement purifié peut être utilisée dans plusieurs
applications industrielles notamment l’industrie des détergents, du textiles, et du papier, mais pour les domaines
alimentaires et pharmaceutiques, elle doit être totalement purifiée.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15963 Réservation
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Titre : Etud d à -amylase levurienne : Production,optimisation et immobilisation. Type de document : texte imprimé Auteurs : Rayane Mahious, Auteur ; Narimane Rehahlia, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2020 Importance : 104 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biologie Appliquée Tags : Mots clés : Levures amylolytique, α-amylase, immobilisation, thermestabilité,Biochimie Appliquée. Index. décimale : 710 Biologie Appliquée Résumé : Résumé :
Il est bien connu que l’α-amylase utilisée dans les différentes industries est
produites à partir des bactéries ou des moisissures alors que peu d’études ont été
réalisées sur cette enzyme d’origine levurienne. Les applications accrues des α-
amylases ont conduit à l'augmentation de la demande de nouvelles amylases. Afin
d’améliorer l’économie et diminuer le coût d’importation des enzymes, il serait
intéressant de produire les α-amylases à partir des souches locales. Pour cette raison,
nous nous sommes intéressés à l'étude de la production d'α-amylase à partir des
levures.
Nous avons étudié les levures amylolytiques, leur habitat, leurs caractéristiques
morphologiques et culturales nutritionnelles. Aussi, nous avons élaboré l’α-amylase, sa
structure, son origine, sa purification et ses caractéristiques et ses applications. En
industrie, la demande d’amélioration de la production de cette enzyme est en continue.
Nous avons donc abordé la production d’amylase, son amélioration par les approches
statistiques, la manipulation de la souche par le génie génétique (la mutagenèse, l’ADN
recombinant). En plus, en industrie, il est économiquement intéressant de récupérer
des enzymes et d’améliorer leur thermostabilité. L’immobilisation est une technique
recommandée pour la stabilité et le recyclage des enzymes. Lors de ce travail,
différentes méthodes de l’immobilisation ont été décrites.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=13378 Etud d à -amylase levurienne : Production,optimisation et immobilisation. [texte imprimé] / Rayane Mahious, Auteur ; Narimane Rehahlia, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2020 . - 104 f. ; 30 cm.
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Catégories : Biologie:Biologie Appliquée Tags : Mots clés : Levures amylolytique, α-amylase, immobilisation, thermestabilité,Biochimie Appliquée. Index. décimale : 710 Biologie Appliquée Résumé : Résumé :
Il est bien connu que l’α-amylase utilisée dans les différentes industries est
produites à partir des bactéries ou des moisissures alors que peu d’études ont été
réalisées sur cette enzyme d’origine levurienne. Les applications accrues des α-
amylases ont conduit à l'augmentation de la demande de nouvelles amylases. Afin
d’améliorer l’économie et diminuer le coût d’importation des enzymes, il serait
intéressant de produire les α-amylases à partir des souches locales. Pour cette raison,
nous nous sommes intéressés à l'étude de la production d'α-amylase à partir des
levures.
Nous avons étudié les levures amylolytiques, leur habitat, leurs caractéristiques
morphologiques et culturales nutritionnelles. Aussi, nous avons élaboré l’α-amylase, sa
structure, son origine, sa purification et ses caractéristiques et ses applications. En
industrie, la demande d’amélioration de la production de cette enzyme est en continue.
Nous avons donc abordé la production d’amylase, son amélioration par les approches
statistiques, la manipulation de la souche par le génie génétique (la mutagenèse, l’ADN
recombinant). En plus, en industrie, il est économiquement intéressant de récupérer
des enzymes et d’améliorer leur thermostabilité. L’immobilisation est une technique
recommandée pour la stabilité et le recyclage des enzymes. Lors de ce travail,
différentes méthodes de l’immobilisation ont été décrites.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=13378 Réservation
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Titre : Etude de la bioprospection de levures: : criblage des activités enzymatiques d'intérêt biotechnologique. Type de document : texte imprimé Auteurs : Ramla Amina Boulhadid, Auteur ; Rima Messai, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2019 Importance : 121 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : levure, α--amylase, pectinase, , cellulase, protéase et laccase,Biochimie appliquée. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Le but de ce travail est l’isolement des levures à partir de biotopes algériens et la sélection
des souches qui possèdent des capacités intéressantes en termes de bioproductions.
L’isolement a été réalisé à partir de trois échantillons : le yaourt, miel et les pelures de la
pomme de terre. Ces niches microbiennes ont permis l’isolement de 17souches selon la
croissance rapide sur YPGA à 25°C. Une étude macroscopique pour déterminer les
caractères culturaux des souches de levures isolées après une culture de 2 jours sur YPGA Ã
25°C, ainsi qu’une étude microscopique pour connaitre la forme, la taille et le
bourgeonnement ont été réalisées. Le potentiel enzymatique pour produire 06 activités
différentes des isolats étudiés a été évalué par la croissance des microorganismes sur
différents substrats. Les enzymes étudiées sont α-amylase, pectinase, maltase, cellulase,
protéase et laccase. Les résultats ont montré que les souches les plus performantes pour l’ α-
amylase, la cellulase, la protéase, la laccase et la pectinase sont P6, P3, P5, M3 etY3
respectivement. Aucune souche n’est productrice de la maltase, La souche M3 a la capacité
de produire 02 enzymes (protéase et laccase). Aussi, les souches P2 et P3 produisent 02
enzymes (cellulase et protéase) et de même, la souche P6 a révélé la présence de 02 enzymes
(α-amylase et protéase). Quant aux souches P4, P5, M2 et Y1 sont des levures
protéolytiques. Cependant, la souche Y3 isolé à partir du yaourt est capable de produire 04
enzymes (pectinase, cellulase, protéase et α-amylase). En raison de sa grande diversité pour
la production d’enzymes, la souche Y3 est très intéressante et elle peut être utilisé dans
plusieurs industries : alimentaire, des détergents, du textile, pharmaceutique.. etc. Aussi, la
souche M3, productrice de la laccase peut avoir plusieurs applications industrielles comme
l’industrie alimentaire, celle du textile, des colorants, de la pâte à papier, dans la
décontamination des eaux industrielles et aussi dans la production du Bioéthanol.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=12069 Etude de la bioprospection de levures: : criblage des activités enzymatiques d'intérêt biotechnologique. [texte imprimé] / Ramla Amina Boulhadid, Auteur ; Rima Messai, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2019 . - 121 f. ; 30 cm.
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Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : levure, α--amylase, pectinase, , cellulase, protéase et laccase,Biochimie appliquée. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Le but de ce travail est l’isolement des levures à partir de biotopes algériens et la sélection
des souches qui possèdent des capacités intéressantes en termes de bioproductions.
L’isolement a été réalisé à partir de trois échantillons : le yaourt, miel et les pelures de la
pomme de terre. Ces niches microbiennes ont permis l’isolement de 17souches selon la
croissance rapide sur YPGA à 25°C. Une étude macroscopique pour déterminer les
caractères culturaux des souches de levures isolées après une culture de 2 jours sur YPGA Ã
25°C, ainsi qu’une étude microscopique pour connaitre la forme, la taille et le
bourgeonnement ont été réalisées. Le potentiel enzymatique pour produire 06 activités
différentes des isolats étudiés a été évalué par la croissance des microorganismes sur
différents substrats. Les enzymes étudiées sont α-amylase, pectinase, maltase, cellulase,
protéase et laccase. Les résultats ont montré que les souches les plus performantes pour l’ α-
amylase, la cellulase, la protéase, la laccase et la pectinase sont P6, P3, P5, M3 etY3
respectivement. Aucune souche n’est productrice de la maltase, La souche M3 a la capacité
de produire 02 enzymes (protéase et laccase). Aussi, les souches P2 et P3 produisent 02
enzymes (cellulase et protéase) et de même, la souche P6 a révélé la présence de 02 enzymes
(α-amylase et protéase). Quant aux souches P4, P5, M2 et Y1 sont des levures
protéolytiques. Cependant, la souche Y3 isolé à partir du yaourt est capable de produire 04
enzymes (pectinase, cellulase, protéase et α-amylase). En raison de sa grande diversité pour
la production d’enzymes, la souche Y3 est très intéressante et elle peut être utilisé dans
plusieurs industries : alimentaire, des détergents, du textile, pharmaceutique.. etc. Aussi, la
souche M3, productrice de la laccase peut avoir plusieurs applications industrielles comme
l’industrie alimentaire, celle du textile, des colorants, de la pâte à papier, dans la
décontamination des eaux industrielles et aussi dans la production du Bioéthanol.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=12069 Réservation
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Titre : Etude dm caracteristiques physico-chimiques de la protease de Candida sp. Type de document : texte imprimé Auteurs : Housna Chaour, Auteur ; Khaoula Yones, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 102 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Protéase neutre, Candida sp, fermentation solide, déchets de tomates, Biochimie. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ces dernières années, l'intérêt pour l'utilisation de levures pour la production de
protéases en culture solide s'est accru. Cette étude vise à la production de la protéase par la
levure Candida sp en fermentation solide. Deux milieux ont été utilisés, les déchets de tomates et
les déchets de tomates enrichis par l’extrait de levure, la peptone et l’amidon. La souche a
produit 03 protéases actives à pH5, pH7 et pH9. Cependant, la production de la protéase neutre
par fermentation solide sur les déchets de tomates enrichis est la plus importante (13.95 x 104
UI/g). L’étude des caractéristiques de la protéase de Candida sp a été aussi effectuée. Le pH
optimum et la température optimale de l’enzyme sont de 7 et 60°C respectivement. Le traitement
thermique de la protéase neutre a été étudié à 60 °C et à 100°C. Après 3 heures d’incubation, la
protéase montre une activité résiduelle de 71% à 60°C et de 41 % à 100°C. Sa demi-vie est de
165 min à 100°C. L’effet des différents sels (FeSO₄, NaCl, MgSO₄, CaCl₂, MnSO₂, ZnSO₂) sur
la protéase a montré que à part l’effet nulle de MgSO4 sur l’activité, les autres sels semblent être
des activateurs de la protéase avec des taux de 104.13%, 105.8%, 107.67%, 108.78% et 108,8 %.
Parmi les détergents étudiés, seul le Tween 80 a amélioré la production de la protéase neutre
alors que le SDS, l’EDTA et l’urée diminuent l’activité protéasique de Candida sp.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15634 Etude dm caracteristiques physico-chimiques de la protease de Candida sp. [texte imprimé] / Housna Chaour, Auteur ; Khaoula Yones, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 102 f. ; 30 cm.
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Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Protéase neutre, Candida sp, fermentation solide, déchets de tomates, Biochimie. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ces dernières années, l'intérêt pour l'utilisation de levures pour la production de
protéases en culture solide s'est accru. Cette étude vise à la production de la protéase par la
levure Candida sp en fermentation solide. Deux milieux ont été utilisés, les déchets de tomates et
les déchets de tomates enrichis par l’extrait de levure, la peptone et l’amidon. La souche a
produit 03 protéases actives à pH5, pH7 et pH9. Cependant, la production de la protéase neutre
par fermentation solide sur les déchets de tomates enrichis est la plus importante (13.95 x 104
UI/g). L’étude des caractéristiques de la protéase de Candida sp a été aussi effectuée. Le pH
optimum et la température optimale de l’enzyme sont de 7 et 60°C respectivement. Le traitement
thermique de la protéase neutre a été étudié à 60 °C et à 100°C. Après 3 heures d’incubation, la
protéase montre une activité résiduelle de 71% à 60°C et de 41 % à 100°C. Sa demi-vie est de
165 min à 100°C. L’effet des différents sels (FeSO₄, NaCl, MgSO₄, CaCl₂, MnSO₂, ZnSO₂) sur
la protéase a montré que à part l’effet nulle de MgSO4 sur l’activité, les autres sels semblent être
des activateurs de la protéase avec des taux de 104.13%, 105.8%, 107.67%, 108.78% et 108,8 %.
Parmi les détergents étudiés, seul le Tween 80 a amélioré la production de la protéase neutre
alors que le SDS, l’EDTA et l’urée diminuent l’activité protéasique de Candida sp.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=15634 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité MSBIO210243 MSBIO210243 Document électronique Bibliothèque principale Mémoires Disponible Documents numériques
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Titre : Etude des hydrolases chez les levures. Purification et caractérisation de l’α-amylase chez Clavispora lusitaniae ABS7 Type de document : texte imprimé Auteurs : Nour El Houda Aichour, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2017 Importance : 70 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : α-amylase Clavispora lusitaniae levure thermostabilité purification Biochimie/Analyse Protéomique et Santé. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ce travail vise à étudier les hydrolases chez les levures et produire une α-amylase thermostable
par des levures contaminant le blé cultivé et récolté dans une zone aride (Biskra, Sahara, Sud Algérie).La
mise en évidence de la production des 05 enzymes :α-amylase, pectinase, maltase, cellulase et protéase est
effectué sur milieu solide (Boite de Pétri) par deux souches levuriennes (L6 : Meyerozyma
guilliermondi et L7 : Clavispora lusitaniae ABS7). Aprés 48 h d’incubation à différentes températures 40°C,
50°C, 60°C les deux souches ont montré une bonne croissance et ont produit 03 enzymes amylolytiques Ã
savoir (l’α-amylase, la pectinase, la maltase) et la cellulase.La souche de levure L7 : Clavispora lusitaniae
ABS7 semble être la plus performante dans la production de α-amylase thermostable, donc elle est
sélectionnée pour la suite de l’étude. L’étude de la production enzymatique α-amylase, pectinolytique et
cellulasique par la souche Clavispora lusitaniae ABS7 est effectuée par une fermentation en batch en
erlenmeyers de 500 ml contenants 500 ml de milieu de production à base de lactosérum traité, supplémenté
de 0 ,22g d’extrait de levure, 5,3 ml de solution de sels et 2,6 ml de la solution d’oligo-éléments et de substrat
inducteur pour chaque enzyme séparément. la souche Clavispora lusitaniae ABS7 produit respectivement,
des activités de l’ordre de 29530 U pour la pectinase et de 28518,52U pour l’α-amylase et de 16324,8 U
pour la cellulase. Nous avons choisi de continuer notre travail avec l’α-amylase, comparer ses
caractéristiques, après purification, avec ceux d’une α-amylase commerciale d’Aspergillus oryzae. La
purification de l’alpha-amylase consiste à l’utilisation de l’acétone qui a permis l’augmentation de l’activité
spécifique de l’α-amylase de 320,073 à 806,32 U/mg de protéines avec une récupération de 97,4 % , et le
profil chromatographique de l’α-amylase sur Séphacryl-S200 montre l’existence de trois fractions protéiques
contenant des activités α-amylasiques dont le premier pic renferme la fraction protéique et l’activité
enzymatique les plus élevées. L’étude de l’effet du pH sur l’activité de l’α-amylase de Clavispora lusitaniae
et l’α-amylase commerciale montre des valeurs maximales de 12185,18U à pH 8 pour l’α-amylase de
Clavispora lusitaniae et 5899,7 à pH 7 pour l’ α-amylase commerciale. D’autre part, l’étude de l’effet de la
température sur les activités α-amylasiques indique que l’activité enzymatique de l’α-amylase de Clavispora
lusitaniae atteint son maximum à 70°C (24907,4 UI) ,tandis que la température maximale pour l’α-amylase
commerciale est de 50°C (15074,07 UI) . Les résultats de l’étude de la thermostabilité enzymatique montrent
qu’à 70°C l’α-amylase de Clavispora lusitaniae conserve 99,97% de son activité initiale pour un traitement
thermique de 60 min, et pour une durée de 180 min d’incubation, l’enzyme maintien 99,80% de son activité.
A 100°C et après 120 min d’incubation l’enzyme garde 99 ,74% de son activité, et pour une durée de 180
min, l’enzyme conserve 99,68% de son activité. L’α-amylase commerciale conserve après 30min de
traitement thermique 96,57 % et 94,53% de son activité initiale à 50°C et 100C° respectivement, ainsi
qu’après 180 min ,elle maintien 96,22 et 94,20 % de son activité initiale à 50°C et 100C° respectivement..
Les sels et les substances chimiques ont des effets variables sur l’activité des deux enzymes. Le Ca2+
n’affecte pasl’α-amylase de Clavispora lusitaniae,cependant il est un inhibiteur pour l’α-amylase
commerciale (44,44%). En revanche, l’EDTA inhibe l’activité de l’enzyme de L7 et celle de l’enzyme
commerciale, avec une perte respective de 19,21% et 33,33% de leur activité résiduelle. De cette étude,il
ressort que l’activité de l’α-amylase de Clavispora lusitaniae ABS7 (24907,4 UI) est meilleure que celle de
l’enzyme commerciale (15074,07 UI) et il semble que l’α-amylase alcaline de L7 est aussi thermostable que
l’enzyme commerciale :l’activité maximale à 70°C et une thermorésistance à 100°C (maintien 99,68% de
l’activité) pendant un traitement thermique de 3 heures, Tous ces résultats permettent donc de qualifier l’α-
amylase produite par Clavispora lusitaniae ABS7 comme une enzyme thermostable pouvant éventuellement
être utilisée en industries.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4473 Etude des hydrolases chez les levures. Purification et caractérisation de l’α-amylase chez Clavispora lusitaniae ABS7 [texte imprimé] / Nour El Houda Aichour, Auteur ; S Dakhmouche, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2017 . - 70 f. ; 30 cm.
Une copie electronique PDF disponible en BUC
Langues : Français (fre)
Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : α-amylase Clavispora lusitaniae levure thermostabilité purification Biochimie/Analyse Protéomique et Santé. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ce travail vise à étudier les hydrolases chez les levures et produire une α-amylase thermostable
par des levures contaminant le blé cultivé et récolté dans une zone aride (Biskra, Sahara, Sud Algérie).La
mise en évidence de la production des 05 enzymes :α-amylase, pectinase, maltase, cellulase et protéase est
effectué sur milieu solide (Boite de Pétri) par deux souches levuriennes (L6 : Meyerozyma
guilliermondi et L7 : Clavispora lusitaniae ABS7). Aprés 48 h d’incubation à différentes températures 40°C,
50°C, 60°C les deux souches ont montré une bonne croissance et ont produit 03 enzymes amylolytiques Ã
savoir (l’α-amylase, la pectinase, la maltase) et la cellulase.La souche de levure L7 : Clavispora lusitaniae
ABS7 semble être la plus performante dans la production de α-amylase thermostable, donc elle est
sélectionnée pour la suite de l’étude. L’étude de la production enzymatique α-amylase, pectinolytique et
cellulasique par la souche Clavispora lusitaniae ABS7 est effectuée par une fermentation en batch en
erlenmeyers de 500 ml contenants 500 ml de milieu de production à base de lactosérum traité, supplémenté
de 0 ,22g d’extrait de levure, 5,3 ml de solution de sels et 2,6 ml de la solution d’oligo-éléments et de substrat
inducteur pour chaque enzyme séparément. la souche Clavispora lusitaniae ABS7 produit respectivement,
des activités de l’ordre de 29530 U pour la pectinase et de 28518,52U pour l’α-amylase et de 16324,8 U
pour la cellulase. Nous avons choisi de continuer notre travail avec l’α-amylase, comparer ses
caractéristiques, après purification, avec ceux d’une α-amylase commerciale d’Aspergillus oryzae. La
purification de l’alpha-amylase consiste à l’utilisation de l’acétone qui a permis l’augmentation de l’activité
spécifique de l’α-amylase de 320,073 à 806,32 U/mg de protéines avec une récupération de 97,4 % , et le
profil chromatographique de l’α-amylase sur Séphacryl-S200 montre l’existence de trois fractions protéiques
contenant des activités α-amylasiques dont le premier pic renferme la fraction protéique et l’activité
enzymatique les plus élevées. L’étude de l’effet du pH sur l’activité de l’α-amylase de Clavispora lusitaniae
et l’α-amylase commerciale montre des valeurs maximales de 12185,18U à pH 8 pour l’α-amylase de
Clavispora lusitaniae et 5899,7 à pH 7 pour l’ α-amylase commerciale. D’autre part, l’étude de l’effet de la
température sur les activités α-amylasiques indique que l’activité enzymatique de l’α-amylase de Clavispora
lusitaniae atteint son maximum à 70°C (24907,4 UI) ,tandis que la température maximale pour l’α-amylase
commerciale est de 50°C (15074,07 UI) . Les résultats de l’étude de la thermostabilité enzymatique montrent
qu’à 70°C l’α-amylase de Clavispora lusitaniae conserve 99,97% de son activité initiale pour un traitement
thermique de 60 min, et pour une durée de 180 min d’incubation, l’enzyme maintien 99,80% de son activité.
A 100°C et après 120 min d’incubation l’enzyme garde 99 ,74% de son activité, et pour une durée de 180
min, l’enzyme conserve 99,68% de son activité. L’α-amylase commerciale conserve après 30min de
traitement thermique 96,57 % et 94,53% de son activité initiale à 50°C et 100C° respectivement, ainsi
qu’après 180 min ,elle maintien 96,22 et 94,20 % de son activité initiale à 50°C et 100C° respectivement..
Les sels et les substances chimiques ont des effets variables sur l’activité des deux enzymes. Le Ca2+
n’affecte pasl’α-amylase de Clavispora lusitaniae,cependant il est un inhibiteur pour l’α-amylase
commerciale (44,44%). En revanche, l’EDTA inhibe l’activité de l’enzyme de L7 et celle de l’enzyme
commerciale, avec une perte respective de 19,21% et 33,33% de leur activité résiduelle. De cette étude,il
ressort que l’activité de l’α-amylase de Clavispora lusitaniae ABS7 (24907,4 UI) est meilleure que celle de
l’enzyme commerciale (15074,07 UI) et il semble que l’α-amylase alcaline de L7 est aussi thermostable que
l’enzyme commerciale :l’activité maximale à 70°C et une thermorésistance à 100°C (maintien 99,68% de
l’activité) pendant un traitement thermique de 3 heures, Tous ces résultats permettent donc de qualifier l’α-
amylase produite par Clavispora lusitaniae ABS7 comme une enzyme thermostable pouvant éventuellement
être utilisée en industries.Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4473 Réservation
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