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Comparaison entre les propriétés des protéases extraites de fleurs de Galactites tomentosa Moench et d’Echinops ritro Le / AHMED Nahoui 

Public ISBD Titre : Comparaison entre les propriétés des protéases extraites de fleurs de Galactites tomentosa Moench et d’Echinops ritro Le Type de document : texte imprimé Auteurs : AHMED Nahoui, Auteur ; Mohamed Ould cheikh ould said, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2016 Importance : 54 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : protéases  Galactites tomentosa  Echinops ritro  propriétés  caractérisation  Analyse Protéomique et santé. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ce travail a pour but l’extraction, la caractérisation et la comparaison des propriétés des protéases extraites à partir des fleurs de deux plantes locales : Galactites tomentosa Moench et Echinops ritro L. L’activité totale des protéases de l’extrait brut des deux plantes indiquent leur richesse en protéases avec des valeurs de 6500 U pour G. tomentosa et de 4500 U pour E.ritro. Les profils des activités protéolytiques des extraits des deux plantes dans le NaCl en fonction du pH ont montré l’existence de deux formes majeures. G.tomentosa possède une activité maximale à pH 4 et une autre a pH 8,3. E.ritro possède une activité maximale à pH 3 et l’autre à pH 7,5. L’étude des protéases acides présentes dans l’extrait préparé dans du tampon citrate-phosphate a permis d’obtenir un pH optimal de 4 pour les deux plantes avec une température optimale de 43 °C. L’étude cinétique a donné une forme Michaelienne et une structure monomérique pour les deux protéases. La représentation de Lineweaver-Burk a donnée une KM de 3.33g/L et une Vm de 434 U pour la protéase acide des fleurs de G.tomentosa ; une KM de 4.25g/L et une Vm de 325 U pour la protéase acide extraite a partir des fleurs de E.ritro. Les tests deux protéases ont montrées une bonne activité anticoagulante, et une activité kératinase très efficace. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4078 Comparaison entre les propriétés des protéases extraites de fleurs de Galactites tomentosa Moench et d’Echinops ritro Le [texte imprimé] / AHMED Nahoui, Auteur ; Mohamed Ould cheikh ould said, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2016 . - 54 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : protéases  Galactites tomentosa  Echinops ritro  propriétés  caractérisation  Analyse Protéomique et santé. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Ce travail a pour but l’extraction, la caractérisation et la comparaison des propriétés des protéases extraites à partir des fleurs de deux plantes locales : Galactites tomentosa Moench et Echinops ritro L. L’activité totale des protéases de l’extrait brut des deux plantes indiquent leur richesse en protéases avec des valeurs de 6500 U pour G. tomentosa et de 4500 U pour E.ritro. Les profils des activités protéolytiques des extraits des deux plantes dans le NaCl en fonction du pH ont montré l’existence de deux formes majeures. G.tomentosa possède une activité maximale à pH 4 et une autre a pH 8,3. E.ritro possède une activité maximale à pH 3 et l’autre à pH 7,5. L’étude des protéases acides présentes dans l’extrait préparé dans du tampon citrate-phosphate a permis d’obtenir un pH optimal de 4 pour les deux plantes avec une température optimale de 43 °C. L’étude cinétique a donné une forme Michaelienne et une structure monomérique pour les deux protéases. La représentation de Lineweaver-Burk a donnée une KM de 3.33g/L et une Vm de 434 U pour la protéase acide des fleurs de G.tomentosa ; une KM de 4.25g/L et une Vm de 325 U pour la protéase acide extraite a partir des fleurs de E.ritro. Les tests deux protéases ont montrées une bonne activité anticoagulante, et une activité kératinase très efficace. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=4078

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Purification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench / Radia Chaoui 

Public ISBD Titre : Purification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench Type de document : texte imprimé Auteurs : Radia Chaoui, Auteur ; Insaf Boursas, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2015 Importance : 50 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Protéase  Galactites tomentosa  purification  paramètres cinétiques. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Les protéases occupent une place très importante parmi les enzymes industrielles en raison de leurs larges applications. Notre étude porte sur les protéases végétales endémiques en raison des nombreux avantages qu’elles possèdent par rapport aux sources microbiennes et animales (spécificité de substrat, activité sur une large gamme de températures et de pH, etc) en plus d’une extraction efficace, en grande quantité et à moindre coût. Dans cet objectif, notre étude a porté sur deux types d'échantillons (les fleurs entières et les pétales) de l'espèce Galactites tomentosa. Pour cela, les protéases sont extraites en trois étapes; broyage suivie de centrifugation, précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium et exclusion moléculaire sur gel Sephadex G75. Quelques propriétés de l’enzyme partiellement purifiée ont été étudiées : le pH optimal et les paramètres cinétiques. Les résultats indiquent la présence de deux types d’activités au niveau des fleurs de la plante Galactites tomentosa, l’une à pH 5,5 et l’autre à pH 7 ; cette dernière représente l’activité majeure. La protéase a été purifiée 5 fois avec un rendement d’environ 55,23% pour les fleurs entières (protéase acide) et 29 fois avec un rendement 71,40% pour les pétales (protéase neutre). Les pétales contiennent deux-tiers de l’activité de la fleur. L’étude des propriétés cinétiques indique une Vm de 1667 U et un KM de 0,55 g/ml. L’évaluation de la purification de la protéase par électrophorèse SDS-PAGE montre l’efficacité des méthodes utilisées, particulièrement le gel Sephadex G75 pour la filtration moléculaire. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6522 Purification partielle et caractérisation des protéases de fleurs de Galactites tomentosus Moench [texte imprimé] / Radia Chaoui, Auteur ; Insaf Boursas, Auteur ; A Mechakra Maza, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2015 . - 50 f. ; 30 cm. Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : Protéase  Galactites tomentosa  purification  paramètres cinétiques. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Les protéases occupent une place très importante parmi les enzymes industrielles en raison de leurs larges applications. Notre étude porte sur les protéases végétales endémiques en raison des nombreux avantages qu’elles possèdent par rapport aux sources microbiennes et animales (spécificité de substrat, activité sur une large gamme de températures et de pH, etc) en plus d’une extraction efficace, en grande quantité et à moindre coût. Dans cet objectif, notre étude a porté sur deux types d'échantillons (les fleurs entières et les pétales) de l'espèce Galactites tomentosa. Pour cela, les protéases sont extraites en trois étapes; broyage suivie de centrifugation, précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium et exclusion moléculaire sur gel Sephadex G75. Quelques propriétés de l’enzyme partiellement purifiée ont été étudiées : le pH optimal et les paramètres cinétiques. Les résultats indiquent la présence de deux types d’activités au niveau des fleurs de la plante Galactites tomentosa, l’une à pH 5,5 et l’autre à pH 7 ; cette dernière représente l’activité majeure. La protéase a été purifiée 5 fois avec un rendement d’environ 55,23% pour les fleurs entières (protéase acide) et 29 fois avec un rendement 71,40% pour les pétales (protéase neutre). Les pétales contiennent deux-tiers de l’activité de la fleur. L’étude des propriétés cinétiques indique une Vm de 1667 U et un KM de 0,55 g/ml. L’évaluation de la purification de la protéase par électrophorèse SDS-PAGE montre l’efficacité des méthodes utilisées, particulièrement le gel Sephadex G75 pour la filtration moléculaire. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6522

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