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Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase / Yacine Bilami 

Public ISBD Titre : Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase Type de document : texte imprimé Auteurs : Yacine Bilami, Auteur ; Maya Boukahil, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2015 Importance : 41 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Tags : PyRX, BChE  X10  Docking moléculaire  Energie d’interaction  inhibiteur  IC50 Viwer  Lipinski. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Dans notre travail, nous nous sommes focalisés sur l’inhibition de la butyrulcholineesterese en tant qu’enzyme impliquée dans la maladie d’ d'Alzheimer. Le docking moléculaire « in silico » est une nouvelle approche théorique qui permet d’étudier les interactions d’un ligand avec la protéine au niveau moléculaire. Dans ce travail, avec le programme PyRx qui est un ensemble de sous-programme que nous avons utilisé pour développer in silico de nouveaux inhibiteurs plus puissants de l’Enzyme butyrylcholineesterase. Avec un fort coefficient de corrélation (0.86) et une bonne analyse visuelle des ligands nous avons pu tester les performances du programme et dire qu’il est fiable. Par poly-substitution d’un inhibiteur appelé (X10) qui a un bon IC50= 0.0035 μM, nous avons pu améliorer son énergie d’interaction de -12kcal/mole jusqu’à -14.5kcal/mole, puis nous avons fait une analyse visuelle sur ces interaction avec le site actif de l’enzyme grâce au programme Viewer. Enfin, l’application de la règle de Lipinski nous a permis de nous renseigner de manière positive sur les propriétés ADME de ce composé issu de la poly substitution qui se présente comme un nouveau inhibiteur théoriquement plus affin et plus sélectif de la BuChE. L’approche in silico par PyRx et donc une méthode fiable pouvant contribuer de manière efficace au développement de nouveaux inhibiteurs d’un enzyme donnée. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6641 Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase [texte imprimé] / Yacine Bilami, Auteur ; Maya Boukahil, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse . - CONSTANTINE (Route Ain el bey, BP 325, ALGERIE) : Université Frères Mentouri Constantine, 2015 . - 41 f. ; 30 cm. Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Tags : PyRX, BChE  X10  Docking moléculaire  Energie d’interaction  inhibiteur  IC50 Viwer  Lipinski. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Dans notre travail, nous nous sommes focalisés sur l’inhibition de la butyrulcholineesterese en tant qu’enzyme impliquée dans la maladie d’ d'Alzheimer. Le docking moléculaire « in silico » est une nouvelle approche théorique qui permet d’étudier les interactions d’un ligand avec la protéine au niveau moléculaire. Dans ce travail, avec le programme PyRx qui est un ensemble de sous-programme que nous avons utilisé pour développer in silico de nouveaux inhibiteurs plus puissants de l’Enzyme butyrylcholineesterase. Avec un fort coefficient de corrélation (0.86) et une bonne analyse visuelle des ligands nous avons pu tester les performances du programme et dire qu’il est fiable. Par poly-substitution d’un inhibiteur appelé (X10) qui a un bon IC50= 0.0035 μM, nous avons pu améliorer son énergie d’interaction de -12kcal/mole jusqu’à -14.5kcal/mole, puis nous avons fait une analyse visuelle sur ces interaction avec le site actif de l’enzyme grâce au programme Viewer. Enfin, l’application de la règle de Lipinski nous a permis de nous renseigner de manière positive sur les propriétés ADME de ce composé issu de la poly substitution qui se présente comme un nouveau inhibiteur théoriquement plus affin et plus sélectif de la BuChE. L’approche in silico par PyRx et donc une méthode fiable pouvant contribuer de manière efficace au développement de nouveaux inhibiteurs d’un enzyme donnée. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6641

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