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Titre : Coagulation de lait par la pepsine de poulet. Type de document : texte imprimé Auteurs : Halima Boughellout, Auteur ; Mohammed Nasreddine Zidoune, Directeur de thèse Editeur : Constantine : Université Mentouri Constantine Année de publication : 2007 Importance : 80 f. Note générale : 01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C. 01 CD Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais
Nutrition, Alimentation et Technologies Agro-AlimentairesTags : Sciences Alimentaires: Biochimie et Technologies Alimentaires synérèse Rhéologie Coagulation Intéractions Protéolyse GEL . Pepsine de poulet Présure Index. décimale : 640 Industrie Alimentaire Résumé :
L’objectif de ce travail est d’étudier la possibilité de substituer la présure par la pepsine de poulet comme agent coagulant du lait. Pour atteindre cet objectif, nous avons procédé à l’extraction de la pepsine de poulet à partir des proventricules, et la caractérisation de l’extrait enzymatique obtenu.Afin de comparer l’effet de la pepsine à celui de la présure, nous avons approché la cinétique de la protéolyse, le type d’interactions impliquées dans la formation du gel, le comportement rhéologique, la cinétique de la synérèse et la capacité de rétention d’eau du gel.Les résultats obtenus ont montré que la floculation par la pepsine de poulet se produit à un taux de libération d’azote non protéique inférieure à celui de la présure.L’étude des interactions a permis de montrer l’importance des liaisons hydrophobes et les liaisons hydrogènes dans la formation du gel. Nous n’avons noté au cune différence entre les deux gels pour les interactions hydrophobes, alors que pour les liaisons hydrogène le gel pepsine présente un taux supérieur à celui du gel présure.L’approche des liaisons calciques n’a pas été concluante et nécessite une expérimentation complémentaire. L’étude rhéologique, menée avec le système destructif des cylindres coaxiaux, a permis de montrer l’évolution du caractère visqueux lors de la coagulation. Nous avons remarqué, une légère diminution de la viscosité avant la floculation visible à l’œil nu ;
suivie d’une phase caractérisée par l(augmentation rapide de la viscosité. Après formation du gel, la viscosité atteint un maximum puis tend à diminuer. Le gel présure présente le même comportement rhéologique que le gel pepsine.
Les gels pepsine et présure semblent être des gels de type rhéofluidifiant à caractère pseudoplastique.
La cinétique de la synérèse a montré que pour un temps de floculation de15 min ; il n’existe aucune différence significative entre le deux gels. L’augmentation de la concentration enzymatique et par conséquent le temps de floculation, entraîne une au gm entation du taux d’exsudation du lactosérum. En conclusion, nous n’avons noté aucune différence significative pouvant empêcher la substitution de la présure par la pepsine de poulet lors de la phase de coagulation, il serait très intéressant, d’étudier l’effet de cette substitution sur différents
fromages affinés.Diplôme : Magistère En ligne : ../theses/agronomie/BOU4806.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=4435 Coagulation de lait par la pepsine de poulet. [texte imprimé] / Halima Boughellout, Auteur ; Mohammed Nasreddine Zidoune, Directeur de thèse . - Constantine : Université Mentouri Constantine, 2007 . - 80 f.
01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C. 01 CD
Langues : Français (fre)
Catégories : Français - Anglais
Nutrition, Alimentation et Technologies Agro-AlimentairesTags : Sciences Alimentaires: Biochimie et Technologies Alimentaires synérèse Rhéologie Coagulation Intéractions Protéolyse GEL . Pepsine de poulet Présure Index. décimale : 640 Industrie Alimentaire Résumé :
L’objectif de ce travail est d’étudier la possibilité de substituer la présure par la pepsine de poulet comme agent coagulant du lait. Pour atteindre cet objectif, nous avons procédé à l’extraction de la pepsine de poulet à partir des proventricules, et la caractérisation de l’extrait enzymatique obtenu.Afin de comparer l’effet de la pepsine à celui de la présure, nous avons approché la cinétique de la protéolyse, le type d’interactions impliquées dans la formation du gel, le comportement rhéologique, la cinétique de la synérèse et la capacité de rétention d’eau du gel.Les résultats obtenus ont montré que la floculation par la pepsine de poulet se produit à un taux de libération d’azote non protéique inférieure à celui de la présure.L’étude des interactions a permis de montrer l’importance des liaisons hydrophobes et les liaisons hydrogènes dans la formation du gel. Nous n’avons noté au cune différence entre les deux gels pour les interactions hydrophobes, alors que pour les liaisons hydrogène le gel pepsine présente un taux supérieur à celui du gel présure.L’approche des liaisons calciques n’a pas été concluante et nécessite une expérimentation complémentaire. L’étude rhéologique, menée avec le système destructif des cylindres coaxiaux, a permis de montrer l’évolution du caractère visqueux lors de la coagulation. Nous avons remarqué, une légère diminution de la viscosité avant la floculation visible à l’œil nu ;
suivie d’une phase caractérisée par l(augmentation rapide de la viscosité. Après formation du gel, la viscosité atteint un maximum puis tend à diminuer. Le gel présure présente le même comportement rhéologique que le gel pepsine.
Les gels pepsine et présure semblent être des gels de type rhéofluidifiant à caractère pseudoplastique.
La cinétique de la synérèse a montré que pour un temps de floculation de15 min ; il n’existe aucune différence significative entre le deux gels. L’augmentation de la concentration enzymatique et par conséquent le temps de floculation, entraîne une au gm entation du taux d’exsudation du lactosérum. En conclusion, nous n’avons noté aucune différence significative pouvant empêcher la substitution de la présure par la pepsine de poulet lors de la phase de coagulation, il serait très intéressant, d’étudier l’effet de cette substitution sur différents
fromages affinés.Diplôme : Magistère En ligne : ../theses/agronomie/BOU4806.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=4435 Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité BOU/4806 BOU/4806 Thèse Bibliothèque principale Thèses Disponible Extraction de la pepsine et utilisation dans la coagulation du lait en vue d’une valorisation des proventricules de volailles au profit de la filière lait en Algérie / Férial Azziza Krid (Née Benyahia)
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Titre : Extraction de la pepsine et utilisation dans la coagulation du lait en vue d’une valorisation des proventricules de volailles au profit de la filière lait en Algérie Type de document : texte imprimé Auteurs : Férial Azziza Krid (Née Benyahia), Auteur ; M.N. Zidoune, Directeur de thèse Editeur : constantine [Algérie] : Université Constantine 1 Année de publication : 2013 Importance : 152 f. Format : 30 cm. Note générale : 2 copies imprimées disponibles
Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais
Nutrition, Alimentation et Technologies Agro-AlimentairesTags : pepsine de poulet coagulation protéolyse rhéologie microstructure conservation chicken pepsin proteolysis rheology بيبسين الدجاج تخثير الحليب هدم البروتينات ريولوجيا حفظ البيبسين البنية المجهرية الدقيقة Index. décimale : 640 Industrie Alimentaire Résumé :
This study aimed the extraction of the pepsin from chicken proventriculus and characterization in order to ensure its use as a rennet substitute in the milk coagulation. For this purpose, we approached the study of its coagulant, proteolytic activities and biochemical, rheological and microstructural pepsin gel aspects with comparison to the rennet gel.
The chicken pepsin crude extract presented a strength coagulation of 13142. The partial purification by FPLC gave 45 fractions. The 18 fraction presented maximum coagulant activity (AC) and proteolytic activity (PA). The ration AC/AP of the pepsin crude extract increased from 7.15 to 34.25 after its partial purification. This increase is widely appreciated in cheese making.
The coagulant activity for chicken pepsin and rennet have been defined for temperature intervals included between 50 ° C and 55 ° C, pH 5.0 and 5.6 and 0.04 M CaCl2 respectively.
The coagulation was further estimated by the turbidimetry and the conductimetry. The turbidimetry showed similarity (p>0.05) between the micelles fusion evolution in the formation of the pepsin or rennet gel. However, the conductimetry has shown a difference (p< 0.05) between the minerals conductivity distributed between the aqueous and the micellar phase during gelation.
Rheological approach allowed to study the pepsin and rennet gel behavior by application of different shear rates. The apparent viscosity in non-destructive mode showed a similar viscous character evolution after, it tended to its maximum to indicate the formation of the two gels. Flow curves showed a plastic character for the two gels (Bingham liquid). On the other hand, the rennet gel seems to be viscoelastic ( = 0.55) relatively notable than gel pepsin ( = 0.60). The rennet and pepsin gels breaking points are reached respectively to 0.34 N and 0.38 N. Syneresis of the two gels showed at the beginning of coagulation rapid expulsion of whey. This expulsion tends to increase for gel pepsin but for rennet gel a stabilisation is shown for the same time of coagulation.
Proteolysis study was evaluated by the estimation of NPN/TN and NCN/TN fractions.
NPN fractions have not shown a significant difference (p> 0.05) ; 11.4% versus 11% for pepsin and rennet respectively. Nevertheless, the NCN fractions have presented differences (p<0.05) of 58.4 % for the pepsin gel and 49.8 % for the rennet gel.
In urea-PAGE, pepsin degradation products αs1I-CN and β I-CN of αs1-CN and et β-CN caseins respectively were observed in the early stages of incubation. Those of rennet appeared late from 6 hours of incubation. In SDS-PAGE, only para κ-CN was obtained as a κ-CN degradation product after pepsin or rennet hydrolysis.
The interactions study revealed the bonds type involved in the formation of two gels. The rate of their proteins dissociation showed an abundance in hydrophobic interactions, followed by
hydrogen and calcium bonds. The difference between the rate of dissociated proteins of two gels is
not significant (p>0.05).
The microscopic study of gels showed the evolution of the micelles fusion and the sol - gel system transition. Similarity of pepsin and rennet gels protein structure networks is visualized. This resemblance is characterized by compactness and the appearance of many cavities of heterogeneous size and amorphous zones. The spatial structure of two gels seems to be homogeneous.
To ensure stability of the chicken pepsin crude extract during a 135-day storage, two modes of drying were studied and compared, freeze-drying (lyophilization) and drying under
reduced vacuum. While the partial vacuum drying generated residual activity of 45.8% which decreased to 26.2% after 135 days of storage, freeze-drying ensured better results with 48.5% at the
end of drying operation and more than 41% for the same conservation period. The residual activity
seems to be better if the pepsinogen is activated after lyophilization. Furthermore, the addition of
lactose to the pepsin extract provides more interesting residual coagulant activity.
Theses results tend and converge towards the rennet substitution possibility by chicken pepsin in the milk coagulation. Also, it would be possible to use it in other areas for biological interest or industrial technology purposes.Diplôme : Doctorat en sciences En ligne : ../theses/agronomie/BEN6636.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=9770 Extraction de la pepsine et utilisation dans la coagulation du lait en vue d’une valorisation des proventricules de volailles au profit de la filière lait en Algérie [texte imprimé] / Férial Azziza Krid (Née Benyahia), Auteur ; M.N. Zidoune, Directeur de thèse . - constantine [Algérie] : Université Constantine 1, 2013 . - 152 f. ; 30 cm.
2 copies imprimées disponibles
Langues : Français (fre)
Catégories : Français - Anglais
Nutrition, Alimentation et Technologies Agro-AlimentairesTags : pepsine de poulet coagulation protéolyse rhéologie microstructure conservation chicken pepsin proteolysis rheology بيبسين الدجاج تخثير الحليب هدم البروتينات ريولوجيا حفظ البيبسين البنية المجهرية الدقيقة Index. décimale : 640 Industrie Alimentaire Résumé :
This study aimed the extraction of the pepsin from chicken proventriculus and characterization in order to ensure its use as a rennet substitute in the milk coagulation. For this purpose, we approached the study of its coagulant, proteolytic activities and biochemical, rheological and microstructural pepsin gel aspects with comparison to the rennet gel.
The chicken pepsin crude extract presented a strength coagulation of 13142. The partial purification by FPLC gave 45 fractions. The 18 fraction presented maximum coagulant activity (AC) and proteolytic activity (PA). The ration AC/AP of the pepsin crude extract increased from 7.15 to 34.25 after its partial purification. This increase is widely appreciated in cheese making.
The coagulant activity for chicken pepsin and rennet have been defined for temperature intervals included between 50 ° C and 55 ° C, pH 5.0 and 5.6 and 0.04 M CaCl2 respectively.
The coagulation was further estimated by the turbidimetry and the conductimetry. The turbidimetry showed similarity (p>0.05) between the micelles fusion evolution in the formation of the pepsin or rennet gel. However, the conductimetry has shown a difference (p< 0.05) between the minerals conductivity distributed between the aqueous and the micellar phase during gelation.
Rheological approach allowed to study the pepsin and rennet gel behavior by application of different shear rates. The apparent viscosity in non-destructive mode showed a similar viscous character evolution after, it tended to its maximum to indicate the formation of the two gels. Flow curves showed a plastic character for the two gels (Bingham liquid). On the other hand, the rennet gel seems to be viscoelastic ( = 0.55) relatively notable than gel pepsin ( = 0.60). The rennet and pepsin gels breaking points are reached respectively to 0.34 N and 0.38 N. Syneresis of the two gels showed at the beginning of coagulation rapid expulsion of whey. This expulsion tends to increase for gel pepsin but for rennet gel a stabilisation is shown for the same time of coagulation.
Proteolysis study was evaluated by the estimation of NPN/TN and NCN/TN fractions.
NPN fractions have not shown a significant difference (p> 0.05) ; 11.4% versus 11% for pepsin and rennet respectively. Nevertheless, the NCN fractions have presented differences (p<0.05) of 58.4 % for the pepsin gel and 49.8 % for the rennet gel.
In urea-PAGE, pepsin degradation products αs1I-CN and β I-CN of αs1-CN and et β-CN caseins respectively were observed in the early stages of incubation. Those of rennet appeared late from 6 hours of incubation. In SDS-PAGE, only para κ-CN was obtained as a κ-CN degradation product after pepsin or rennet hydrolysis.
The interactions study revealed the bonds type involved in the formation of two gels. The rate of their proteins dissociation showed an abundance in hydrophobic interactions, followed by
hydrogen and calcium bonds. The difference between the rate of dissociated proteins of two gels is
not significant (p>0.05).
The microscopic study of gels showed the evolution of the micelles fusion and the sol - gel system transition. Similarity of pepsin and rennet gels protein structure networks is visualized. This resemblance is characterized by compactness and the appearance of many cavities of heterogeneous size and amorphous zones. The spatial structure of two gels seems to be homogeneous.
To ensure stability of the chicken pepsin crude extract during a 135-day storage, two modes of drying were studied and compared, freeze-drying (lyophilization) and drying under
reduced vacuum. While the partial vacuum drying generated residual activity of 45.8% which decreased to 26.2% after 135 days of storage, freeze-drying ensured better results with 48.5% at the
end of drying operation and more than 41% for the same conservation period. The residual activity
seems to be better if the pepsinogen is activated after lyophilization. Furthermore, the addition of
lactose to the pepsin extract provides more interesting residual coagulant activity.
Theses results tend and converge towards the rennet substitution possibility by chicken pepsin in the milk coagulation. Also, it would be possible to use it in other areas for biological interest or industrial technology purposes.Diplôme : Doctorat en sciences En ligne : ../theses/agronomie/BEN6636.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=9770 Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité BEN/6636 BEN/6636 Thèse Bibliothèque principale Thèses Disponible Documents numériques
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Titre : Interaction laser Nd-Yag pulsé-peau. Application en dermatologie Type de document : texte imprimé Auteurs : Sabrina Bramki ; Univ. de Constantine, Éditeur scientifique ; S. Bouzid, Directeur de thèse Année de publication : 2007 Importance : 73 f. Note générale : 01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C. 01 CD Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais
PhysiqueTags : Méthode des volumes finis Coagulation Laser Dermatologie Conduction de chaleur Index. décimale : 530 Physique En ligne : ../theses/physique/BRA4915.pdf Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=3506 Interaction laser Nd-Yag pulsé-peau. Application en dermatologie [texte imprimé] / Sabrina Bramki ; Univ. de Constantine, Éditeur scientifique ; S. Bouzid, Directeur de thèse . - 2007 . - 73 f.
01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C. 01 CD
Langues : Français (fre)
Catégories : Français - Anglais
PhysiqueTags : Méthode des volumes finis Coagulation Laser Dermatologie Conduction de chaleur Index. décimale : 530 Physique En ligne : ../theses/physique/BRA4915.pdf Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=3506 Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité BRA/4915 BRA/4915 Thèse Bibliothèque principale Thèses Disponible Prodution de la protéase acide de Penicillium camemberti sur lactasérum . Extraction par l'acétone & action sur le lait de vache
Titre : Prodution de la protéase acide de Penicillium camemberti sur lactasérum . Extraction par l'acétone & action sur le lait de vache Type de document : texte imprimé Auteurs : Univ. de Constantine, Éditeur scientifique Année de publication : 2005 Importance : 78 f. Note générale : 01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C. Langues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais
BiologieTags : Lactosérum Penicillinium camemberti Aspartyl protéase Cinétique de croissance Purificatuion Coagulation Index. décimale : 570 Sciences de la vie. Biologie Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=1513 Prodution de la protéase acide de Penicillium camemberti sur lactasérum . Extraction par l'acétone & action sur le lait de vache [texte imprimé] / Univ. de Constantine, Éditeur scientifique . - 2005 . - 78 f.
01 Disponible à la salle de recherche 02 Disponibles au magazin de la B.U.C.
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Catégories : Français - Anglais
BiologieTags : Lactosérum Penicillinium camemberti Aspartyl protéase Cinétique de croissance Purificatuion Coagulation Index. décimale : 570 Sciences de la vie. Biologie Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=1513 Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité MOK/4430 MOK/4430 Thèse Bibliothèque principale Thèses Disponible
Titre : Volatilisation d'une tumeur trachéale par laser Co2 applications en Orl Type de document : texte imprimé Auteurs : Tarek Benguedouar ; Univ. de Constantine, Éditeur scientifique ; S. Bouzid, Directeur de thèse Année de publication : 2003 Importance : 123 f. Note générale : 1 Disponible à la salle de recherche
2 Disponibles au magasin de la bibliothèque centraleLangues : Français (fre) Catégories : Français - Anglais
PhysiqueTags : Coagulation Laser Interactions ORL Volatilisation Ablation Tissu biologique Tumeur Trachée Larynx Index. décimale : 530 Physique Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=3099 Volatilisation d'une tumeur trachéale par laser Co2 applications en Orl [texte imprimé] / Tarek Benguedouar ; Univ. de Constantine, Éditeur scientifique ; S. Bouzid, Directeur de thèse . - 2003 . - 123 f.
1 Disponible à la salle de recherche
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Catégories : Français - Anglais
PhysiqueTags : Coagulation Laser Interactions ORL Volatilisation Ablation Tissu biologique Tumeur Trachée Larynx Index. décimale : 530 Physique Permalink : index.php?lvl=notice_display&id=3099 Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité BEN/3874 BEN/3874 Thèse Bibliothèque principale Thèses Disponible