Etude in silico de l’inhibition de la Dipeptidyl peptidase- / Roumeissa Guermache 

Public ISBD Titre : Etude in silico de l’inhibition de la Dipeptidyl peptidase- Type de document : texte imprimé Auteurs : Roumeissa Guermache, Auteur ; Asma Benelmouloud, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2012 Importance : 79 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Microbiologie Tags : diabète de type 2  l’effet incrétines  dipeptidyl peptidase-4 (DPP- 4)  Docking moléculaire  AutoDock  énergie d’interaction  Biochimie Moléculaire et santé. Index. décimale : 720 Microbiologie Résumé : Le diabète de type 2 est une maladie très répandue dans le monde engendrant chaque année près de quatre millions de décès. Notre travail s’inscrit dans le cadre de la recherche de nouveaux inhibiteurs de la DPP-4, cible thérapeutique récente, jouant un rôle clé dans le traitement du diabète de type 2. Pour cela, nous avons fait appel aux approches de criblage virtuel par docking moléculaire avec AutoDock. Dans ce travail, l’énergie d’interaction des 4 complexes DPP4-pyrrolidine provenant de la PDB a été évaluée. Avec la plus faible valeur de son énergie d’interaction (-11.55 Kcal/mol) et l’IC50 la plus faible (4.8 nM), le ligand du complexe 2QTB se présente comme le meilleur inhibiteur pyrrolidique existant jusque là. Le criblage virtuel d’une collection de 105 similaires de cet inhibiteur fait ressortir le composé 46 comme meilleur inhibiteur de la DPP-4 avec une énergie d’interaction égale -12.32 Kcal/ Mol. Enfin, la règle de Lipinski a été réalisée pour vérifier les propriétés pharmacocinétiques (ADME) de composé 46 qui se présente comme un inhibiteur potentiellement plus actif que le ligand du complexe 2QTB envers la DPP-4. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6609 Etude in silico de l’inhibition de la Dipeptidyl peptidase- [texte imprimé] / Roumeissa Guermache, Auteur ; Asma Benelmouloud, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2012 . - 79 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Microbiologie Tags : diabète de type 2  l’effet incrétines  dipeptidyl peptidase-4 (DPP- 4)  Docking moléculaire  AutoDock  énergie d’interaction  Biochimie Moléculaire et santé. Index. décimale : 720 Microbiologie Résumé : Le diabète de type 2 est une maladie très répandue dans le monde engendrant chaque année près de quatre millions de décès. Notre travail s’inscrit dans le cadre de la recherche de nouveaux inhibiteurs de la DPP-4, cible thérapeutique récente, jouant un rôle clé dans le traitement du diabète de type 2. Pour cela, nous avons fait appel aux approches de criblage virtuel par docking moléculaire avec AutoDock. Dans ce travail, l’énergie d’interaction des 4 complexes DPP4-pyrrolidine provenant de la PDB a été évaluée. Avec la plus faible valeur de son énergie d’interaction (-11.55 Kcal/mol) et l’IC50 la plus faible (4.8 nM), le ligand du complexe 2QTB se présente comme le meilleur inhibiteur pyrrolidique existant jusque là. Le criblage virtuel d’une collection de 105 similaires de cet inhibiteur fait ressortir le composé 46 comme meilleur inhibiteur de la DPP-4 avec une énergie d’interaction égale -12.32 Kcal/ Mol. Enfin, la règle de Lipinski a été réalisée pour vérifier les propriétés pharmacocinétiques (ADME) de composé 46 qui se présente comme un inhibiteur potentiellement plus actif que le ligand du complexe 2QTB envers la DPP-4. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6609

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Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase / Yacine Bilami 

Public ISBD Titre : Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase Type de document : texte imprimé Auteurs : Yacine Bilami, Auteur ; Maya Boukahil, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2015 Importance : 41 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : PyRX, BChE  X10  Docking moléculaire  Energie d’interaction  inhibiteur  IC50 Viwer  Lipinski. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Dans notre travail, nous nous sommes focalisés sur l’inhibition de la butyrulcholineesterese en tant qu’enzyme impliquée dans la maladie d’ d'Alzheimer. Le docking moléculaire « in silico » est une nouvelle approche théorique qui permet d’étudier les interactions d’un ligand avec la protéine au niveau moléculaire. Dans ce travail, avec le programme PyRx qui est un ensemble de sous-programme que nous avons utilisé pour développer in silico de nouveaux inhibiteurs plus puissants de l’Enzyme butyrylcholineesterase. Avec un fort coefficient de corrélation (0.86) et une bonne analyse visuelle des ligands nous avons pu tester les performances du programme et dire qu’il est fiable. Par poly-substitution d’un inhibiteur appelé (X10) qui a un bon IC50= 0.0035 μM, nous avons pu améliorer son énergie d’interaction de -12kcal/mole jusqu’à -14.5kcal/mole, puis nous avons fait une analyse visuelle sur ces interaction avec le site actif de l’enzyme grâce au programme Viewer. Enfin, l’application de la règle de Lipinski nous a permis de nous renseigner de manière positive sur les propriétés ADME de ce composé issu de la poly substitution qui se présente comme un nouveau inhibiteur théoriquement plus affin et plus sélectif de la BuChE. L’approche in silico par PyRx et donc une méthode fiable pouvant contribuer de manière efficace au développement de nouveaux inhibiteurs d’un enzyme donnée. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6641 Etude in silico de l'inhibtion de la butyrylchinestérase [texte imprimé] / Yacine Bilami, Auteur ; Maya Boukahil, Auteur ; Abderrahmane Bensegueni, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2015 . - 41 f. ; 30 cm. Une copie électronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Biologie:Biochimie et Biologie Cellulaire et Moléculaire Tags : PyRX, BChE  X10  Docking moléculaire  Energie d’interaction  inhibiteur  IC50 Viwer  Lipinski. Index. décimale : 730 Biochimie et biologie cellulaire Résumé : Dans notre travail, nous nous sommes focalisés sur l’inhibition de la butyrulcholineesterese en tant qu’enzyme impliquée dans la maladie d’ d'Alzheimer. Le docking moléculaire « in silico » est une nouvelle approche théorique qui permet d’étudier les interactions d’un ligand avec la protéine au niveau moléculaire. Dans ce travail, avec le programme PyRx qui est un ensemble de sous-programme que nous avons utilisé pour développer in silico de nouveaux inhibiteurs plus puissants de l’Enzyme butyrylcholineesterase. Avec un fort coefficient de corrélation (0.86) et une bonne analyse visuelle des ligands nous avons pu tester les performances du programme et dire qu’il est fiable. Par poly-substitution d’un inhibiteur appelé (X10) qui a un bon IC50= 0.0035 μM, nous avons pu améliorer son énergie d’interaction de -12kcal/mole jusqu’à -14.5kcal/mole, puis nous avons fait une analyse visuelle sur ces interaction avec le site actif de l’enzyme grâce au programme Viewer. Enfin, l’application de la règle de Lipinski nous a permis de nous renseigner de manière positive sur les propriétés ADME de ce composé issu de la poly substitution qui se présente comme un nouveau inhibiteur théoriquement plus affin et plus sélectif de la BuChE. L’approche in silico par PyRx et donc une méthode fiable pouvant contribuer de manière efficace au développement de nouveaux inhibiteurs d’un enzyme donnée. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=6641

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