Caractérisation de la ficine et étude des interactions impliquées dans la formation et le maintien de la structure des coagulums obtenus avec la ficine / Afaf Kheroufi 

Public ISBD Titre : Caractérisation de la ficine et étude des interactions impliquées dans la formation et le maintien de la structure des coagulums obtenus avec la ficine Type de document : texte imprimé Auteurs : Afaf Kheroufi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2017 Importance : 67 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires:Biotechnologie Alimentaire Tags : Ficine  activité  caractérisation  coagulum  agent dissociant  interactions  Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est la caractérisation de coagulum obtenu par coagulation avec la ficine et sa classification. Le travail a porté sur l’extraction de l’agent coagulant et sa la caractérisation. La comparaison entre l’extrait brut et lyophilisé, par l'étude de son de l’activité et de la force coagulante, sa teneur en protéines et l’activité protéolytique. Aussi les conditions optimales d’activité par comparaison à la présure animale. D’autre part la détermination le type d’interactions impliqués dans la formation et le maintient de la structure de coagulum ficine par comparaison au coagulum présure animale. Les principaux résultats obtenus ont montré que l’extrait de ficine présente une activité coagulante de 143,29 U.P. et une force coagulante 1/42782,14. Pour la ficine lyophilisée est de 21,48 U.P. et la force coagulante de 1/2773,37. En plus, la teneur en protéines est 93,79 mg/mL de l’extrait brut et 20,04 mg/mL pour la ficine lyophilisée, l’activité protéolytique a été estimée à 168,35 μg et à 148,2 μg/mL pour l’extrait brut et la ficine lyophilisée respectivement. L’optimum de son activité est constaté à pH 5, 75°C et 0,02 M CaCl2. L’étude des interactions impliquées dans la formation de gel presure a montré la prépondérance des liaisons, hydrophobes suivi des liaisons hydrogènes puis liaisons calciques et en fin des liaisons disulfures. Alors que pour le gel obtenu avec la ficine, l’ordre d’importance des interactions est le suivant: interactions hydrogènes> liaisons hydrophobes> liaisons calciques> liaisons disulfures. Ces résultats montrent que les coagulums ficine présente les caractéristiques des coagulums obtenus avec une coagulation acide Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=8012 Caractérisation de la ficine et étude des interactions impliquées dans la formation et le maintien de la structure des coagulums obtenus avec la ficine [texte imprimé] / Afaf Kheroufi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2017 . - 67 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible en BUC. Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires:Biotechnologie Alimentaire Tags : Ficine  activité  caractérisation  coagulum  agent dissociant  interactions  Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est la caractérisation de coagulum obtenu par coagulation avec la ficine et sa classification. Le travail a porté sur l’extraction de l’agent coagulant et sa la caractérisation. La comparaison entre l’extrait brut et lyophilisé, par l'étude de son de l’activité et de la force coagulante, sa teneur en protéines et l’activité protéolytique. Aussi les conditions optimales d’activité par comparaison à la présure animale. D’autre part la détermination le type d’interactions impliqués dans la formation et le maintient de la structure de coagulum ficine par comparaison au coagulum présure animale. Les principaux résultats obtenus ont montré que l’extrait de ficine présente une activité coagulante de 143,29 U.P. et une force coagulante 1/42782,14. Pour la ficine lyophilisée est de 21,48 U.P. et la force coagulante de 1/2773,37. En plus, la teneur en protéines est 93,79 mg/mL de l’extrait brut et 20,04 mg/mL pour la ficine lyophilisée, l’activité protéolytique a été estimée à 168,35 μg et à 148,2 μg/mL pour l’extrait brut et la ficine lyophilisée respectivement. L’optimum de son activité est constaté à pH 5, 75°C et 0,02 M CaCl2. L’étude des interactions impliquées dans la formation de gel presure a montré la prépondérance des liaisons, hydrophobes suivi des liaisons hydrogènes puis liaisons calciques et en fin des liaisons disulfures. Alors que pour le gel obtenu avec la ficine, l’ordre d’importance des interactions est le suivant: interactions hydrogènes> liaisons hydrophobes> liaisons calciques> liaisons disulfures. Ces résultats montrent que les coagulums ficine présente les caractéristiques des coagulums obtenus avec une coagulation acide Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=8012

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Immobilisation d’extrait de ficine caractéristiques de ficine immobilisée. / Chaima Saania 

Public ISBD Titre : Immobilisation d’extrait de ficine caractéristiques de ficine immobilisée. Type de document : texte imprimé Auteurs : Chaima Saania, Auteur ; Ikhlas Sakhraoui, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 66 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : ficine, immobilisation, activité enzymatique, hydrolyse, caséine, réutilisation,Technologie alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L'extrait de ficine a été immobilisé à pH égale à 10 et à température ambiante sur le support glyoxyl agarose qui est avéré être très adéquat pour permettre la stabilisation enzymatique via covalent multipoint pièce jointe. Après optimisation du protocole d'immobilisation (immobilisation à pH 10 pendant 30 min seulement), Les propriétés de nouveau biocatalyseur a été étudié et comparé à celle de l’enzyme libre. Le nouveau biocatalyseur a permis d'avoir un effet plus linéaire cours et un rendement d'hydrolyse plus élevé de la caséine à 75 °C. Ainsi que, le nouveau biocatalyseur était plus stable que la référence principalement à pH 7. Cette stabilité a permis que l'enzyme puisse être utilisée dans des conditions plus drastiques d'hydrolyse de la caséine (a permis l'hydrolyse à haute température ou en présence d'urée). Enfin, l'enzyme immobilisée a pu être réutilisée cinq cycles à 55 °C sans perdre son activité. On peut dire que la ficine immobilisée peut être d’un grand intérêt pour la production des peptides bioactifs (antioxydants ou antibactériens). Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16098 Immobilisation d’extrait de ficine caractéristiques de ficine immobilisée. [texte imprimé] / Chaima Saania, Auteur ; Ikhlas Sakhraoui, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 66 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : ficine, immobilisation, activité enzymatique, hydrolyse, caséine, réutilisation,Technologie alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L'extrait de ficine a été immobilisé à pH égale à 10 et à température ambiante sur le support glyoxyl agarose qui est avéré être très adéquat pour permettre la stabilisation enzymatique via covalent multipoint pièce jointe. Après optimisation du protocole d'immobilisation (immobilisation à pH 10 pendant 30 min seulement), Les propriétés de nouveau biocatalyseur a été étudié et comparé à celle de l’enzyme libre. Le nouveau biocatalyseur a permis d'avoir un effet plus linéaire cours et un rendement d'hydrolyse plus élevé de la caséine à 75 °C. Ainsi que, le nouveau biocatalyseur était plus stable que la référence principalement à pH 7. Cette stabilité a permis que l'enzyme puisse être utilisée dans des conditions plus drastiques d'hydrolyse de la caséine (a permis l'hydrolyse à haute température ou en présence d'urée). Enfin, l'enzyme immobilisée a pu être réutilisée cinq cycles à 55 °C sans perdre son activité. On peut dire que la ficine immobilisée peut être d’un grand intérêt pour la production des peptides bioactifs (antioxydants ou antibactériens). Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16098

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Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. / Ghizlane Khttabi 

Public ISBD Titre : Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. Type de document : texte imprimé Auteurs : Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 66 f. Format : 30 f. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support, Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16126 Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. [texte imprimé] / Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 66 f. ; 30 f. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support, Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16126

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Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. / Ghizlane Khttabi 

Public ISBD Titre : Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. Type de document : texte imprimé Auteurs : Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse Editeur : CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine Année de publication : 2021 Importance : 66 f. Format : 30 cm. Note générale : Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support,Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16139 Immobilisation de la ficine et de calotropaïne sur le glyoxyl-agarose. [texte imprimé] / Ghizlane Khttabi, Auteur ; Rania Labidi, Auteur ; El-Hocine Siar, Directeur de thèse . - CONSTANTINE [ALGERIE] : Université Frères Mentouri Constantine, 2021 . - 66 f. ; 30 cm. Une copie electronique PDF disponible au BUC Langues : Français (fre) Catégories : Nutrition, Alimentation et Techniques Agro-alimentaires Tags : Ficine, calotropaïne, enzyme,immobilisation, hydrolyse, stabilité, réutilisation, caséine, support,Technologie Alimentaire. Index. décimale : 230 Biotechnologie Alimentaire Résumé : L’objectif du présent travail est l’immobilisation de la ficine extraite de latex de figuier (ficus carica) et de la calotropaïne extraite de latex de l’arbre à soie (Calotropisprocera). D’autre part, étude de l’hydrolyse des caséines, la stabilité thermique et chimique et la réutilisation de ces enzymes immobilisées. Des extraits protéiques contenant de la ficine et de la calotropaïne ont été immobilisées sur du glyoxyl agarose à pH 10 et 55°C, Les enzymes libre sont restées pleinement actifs après 4 h, Cependant l'enzyme immobilisée sur le support n'a retenu que 77% de l'activité après ce temps en utilisant un substrat. Après vérification de la stabilité des préparations de ficine obtenues après Différents temps de multi-interaction enzyme-support, il a été constaté qu'il atteignait un maximum à 3 h (9 fois plus stable que l'enzyme libre à pH 5). L'enzyme immobilisée était active dans une large gamme de pH. La réaction d’hydrolyse catalysée par la ficine libre a été complètement arrêtée après 1h et 3h pour la calotropaïne. Tandis que les biocatalyseurs immobilisés continuent d'hydrolyser la caséine pendant 4h donnant, 25 % de peptides en plus même si l'activité initiale était toujours plus élevée pour l'enzyme libre. Les enzymes immobilisées ont pu être réutilisées cinq cycles à 60 °C avec perte légère dans leurs activités. Diplome : Master 2 Permalink : https://bu.umc.edu.dz/master/index.php?lvl=notice_display&id=16139

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